Auszeichnung für tiefe Einblicke

22.09.2011: Dariush Hinderberger, Physikochemiker am Max-Planck-Institut für Polymerforschung ist das Dr. Hermann-Schnell-Stipendium der gleichnamigen Stiftung verliehen worden. Die Stiftungskuratoren würdigten Hinderbergers hervorragende Ergebnisse auf dem Gebiet der ESR-Spektroskopie, die einen neuartigen Einblick in die Funktionsmechanismen von Makromolekülen erlauben. Der Mainzer Polymerwissenschaftler nahm den Preis beim Wissenschaftsforum Chemie der Gesellschaft Deutscher Chemiker (GDCh) in Bremen entgegen, die auch als Verwaltungsorgan der Schnell-Stiftung fungiert.
Die seit 1998 vergebene Ehrung wird alle zwei Jahre an Spitzennachwuchsforscher im Bereich der makromolekularen Chemie vergeben. Einige der bisherigen Preisträger haben in der Zwischenzeit renommierte Lehrstühle an Hochschulen weltweit besetzen können. Der erfolgreiche Industriechemiker Herrmann Schnell (1916 – 1999) hatte die Stiftung unter Verwaltung der GDCh 1995 eingerichtet. Unter seiner Leitung als Chefentwickler des Bayerkonzerns wurden über 400 Patente angemeldet, z.B. für die heute so essentiellen Polycarbonate.

Was Moleküle wirklich so treiben

Die Forschung Hinderbergers widmet sich den Methoden der Strukturaufklärung von biologischen und künstlichen Makromolekülen, wie z.B. Eiweißen oder „smarten“ Materialien für den Wirkstofftransport. Oftmals ist deren Beschaffenheit und Zusammensetzung bekannt und bereits gut untersucht. Jedoch geben ihre Funktionalität und ihr molekulares Verhalten noch viele Rätsel auf. Ein eindrucksvolles Beispiel dafür ist Albumin. Jeder Liter menschlichen Blutes enthält 30 bis 50 Gramm dieses Proteins. Bisher wusste man dank kristallographischer Analysen, dass Albumin als Transporter Hormone, Fette oder auch Medikamente im molekularen Maßstab durch die Blutbahnen befördert. Aber wie es dazu fähig ist, so unterschiedlichen Molekülen die passende Haltestelle zu bieten, blieb ein Geheimnis. Um festzustellen wie Albumin als Universaltransporter funktioniert, nutzte Dariush Hinderberger die Elektronenspinresonanz (ESR). Diese Messmethode bedient sich der Magnetresonanz, bekannt aus der Medizin als Magnetresonanztomographie (MRT), verwendet aber statt des Atomkerns den Drehimpuls (Spin) eines einzelnen Elektrons im Magnetfeld, um durch Frequenzaufzeichnungen exakt Aufschluss über Verhalten und Struktur der Moleküle zu erlangen: „Durch die ESR kann man Proteinen quasi bei der Arbeit zu sehen, während man zuvor nur Ausschnitte der Abläufe kannte“ erklärt Hinderberger den Vorteil der Methode. Beim Albumin beobachtete er damit Erstaunliches: Das Protein passt seine äußere Gestalt einfach den Bedürfnissen des Transportgutes an, die innere Struktur bleibt dagegen starr - eine fundamentale Erkenntnis.

Mission ins Unbekannte

Und es gibt jede Menge weiterer molekularer Kandidaten deren wahres Wesen noch nicht entschlüsselt ist und die Hinderbergers Interesse wecken. Die so genannten intrinsisch unstrukturierten Proteine sind wahre Chamäleons unter den Eiweißen: Ihre Struktur ist wandelbar und ihre Aufgaben im Körper sind noch weitgehend ungeklärt. Eine Herausforderung wie gemacht für die Fähigkeiten der ESR-Spektroskopie.
Hinderbergers ganzer Forscherdrang äußert sich in der Frage: „Wie ist eigentlich die molekulare Umgebung und der Transportweg beschaffen, auf denen die Makromoleküle ihre Bahnen ziehen? Unsere Vorstellungen davon basieren auf Theorien und sind noch spekulativ.“ Medizin, Biologe, Technik – viele Bereiche sind von diesen Wissenslücken betroffen und letztlich natürlich Menschen.

Der aus Heidelberg stammende Hinderberger promovierte nach seinem Chemiestudium in Heidelberg, Berlin und Seattle am Max-Planck-Institut für Polymerforschung in Mainz und war im Anschluss für zwei Jahre an der Eidgenössischen Technischen Hochschule in Zürich tätig. Schließlich kehrte als Projektleiter in den Arbeitskreis von Prof. Hans-Wolfgang Spiess zurück nach Mainz. Im Januar 2011 habilitierte Dariush Hinderberger in Physikalischer Chemie an der Johannes Gutenberg-Universität.