Terahertz-Spektroskopie öffnet neue Sicht auf die Dynamik des Wassers

11.01.2012: Wassermoleküle bilden mehr als nur den Hintergrund, vor dem die lebenswichtigen Reaktionen in Zellen ablaufen. Mit der Terahertz (THz)-Spektroskopie zeigten Forscher um Prof. Dr. Martina Havenith (RUB-Lehrstuhl für Physikalische Chemie II) und Dr. Benjamin Born (Weizmann Institute of Science, Israel), dass Wasser aktiv an den Wechselwirkungen zwischen Enzymen und ihren Reaktionspartnern beteiligt ist. Im Vergleich zu reinem Wasser verlangsamte sich die Dynamik des Wassers in der Umgebung solcher gelösten Enzyme systematisch, kam jedoch nicht zum Stillstand. Die Wissenschaftler kooperierten mit Prof. Dr. Irit Sagi vom Weizmann Institute (Biological Regulation) und Prof. Dr. Gregg Fields vom Torrey Pines Institute in Florida.

"Wassertanz" mit THz-Spektroskopie verfolgen Im Gegensatz zu bisherigen

Strukturanalysen mit Röntgenstrahlen erlaubt die in Bochum neu entwickelte Kinetische THz-Absorptionspektroskopie einen Blick auf bewegte Wassermoleküle während einer Reaktion. Ultrakurze (Femtosekunden) THz-Pulse durchdringen ein Gemisch aus Enzym und Reaktionspartner. Nach Auslösen einer Reaktion messen die Forscher die Absorption der THz-Strahlung. So können sie die Wasserbewegungen in Echtzeit mit einer zeitlichen Auflösung im Millisekundenbereich verfolgen. Früher ging man davon aus, dass Wassermoleküle in der Nähe von Biomolekülen (z.B. Enzymen) eine statische Struktur annehmen und so zu deren räumlicher Anordnung und Funktion beitragen. Neuere Messungen an der RUB zeigen jedoch, dass Wasser sich dort immer noch dynamisch verhält und permanent Bindungen bildet und auflöst.

Wasserbewegungen und Strukturänderungen korrelieren

Die verlangsamte Wasserbewegung, die die Forscher an der Enzymoberfläche fanden, erstreckte sich weit in das Wassernetzwerk hinein, kann also potentielle Reaktionspartner in der Umgebung beeinflussen. Am stärksten ausgeprägt war der Effekt am aktiven Zentrum des Enzyms, wo der Reaktionspartner (das Substrat) andockt. Die einzelnen Reaktionsschritte der Enzym-Substrat-Interaktion untersuchten die Forscher zusätzlich mittels Röntgenanalyse. Mit einer am Weizmann Institute erfundenen Methode bestimmten sie die Struktur gefrorener Reaktionszwischenstufen mit atomarer Auflösung. So konnten sie nachweisen, dass Änderungen in der Wasserbewegung zeitlich mit den strukturellen Änderungen des Enzym-Substrat-Komplexes korrelieren.

Matrix-Metalloproteasen in physiologischen und pathologischen Prozessen

Das Forscherteam untersuchte so genannte Matrix-Metalloproteasen - Enzyme, die im Zellzwischenraum zum Beispiel als Nachrichtenvermittler agieren. Sie sind für viele physiologische und pathologische Prozesse wichtig, bauen etwa Gewebe um und sind so an der Wundheilung und vermutlich am Tumorwachstum beteiligt. Auch zu Arthritis, Schlaganfällen, Rheuma und weiteren Erkrankungen könnten die Matrix-Metalloproteasen beitragen. Daher sind sie ein interessanter Ansatzpunkt für die Medikamentenforschung.

Lösungsmittelprozesse weiter untersuchen

Das Lösen einer chemischen Substanz ist ein grundlegender Prozess der Chemie, der trotz seiner fundamentalen Bedeutung auf molekularer Ebene bisher noch nicht verstanden ist. In Zukunft werden RUB-Forscher gemeinsam mit ihren Kooperationspartnern die aktive Rolle des Wassers bei diesen Prozessen näher charakterisieren - zum Beispiel im Forschungsverbund RESOLV (Ruhr Explores Solvation), mit dem die RUB im Rennen um ein Forschungscluster in der Exzellenzinitiative II des Bundes und der Länder liegt. Ein elementarer Bestandteil von RESOLV ist der Forschungsneubau ZEMOS an der RUB, der im November 2011 bewilligt wurde.