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Strukturanpassung eines Proteins an Metallbelastung: NMR‐Struktur eines marinen Schnecken‐Metallothioneins mit einer zusätzlichen Domäne

Abstract

Die dreidimensionale Struktur des Metallothioneins (MT) der Großen Strandschnecke (Littorina littorea), LlMT, im Komplex mit Cd2+‐Ionen wurde NMR‐spektroskopisch aufgeklärt. Das LlMT ist imstande, neun Zn2+‐ oder neun Cd2+‐Ionen zu binden. Sequenz‐Alignments mit MTs anderer Gastropoden lassen darauf schließen, dass das Protein wahrscheinlich aus drei Domänen aufgebaut ist. Das Protein ist in drei Einzeldomänen unterteilt, von denen jede eine gut definierte Faltung in Form eines Drei‐Metall‐Clusters annimmt. Die mittlere α2‐ und die C‐terminale β‐Domäne sind zueinander in einer definierten relativen Orientierung positioniert. Zwei Varianten des LlMT, mit einem längeren und einem kürzeren Linker, wurden ebenfalls untersucht; die spezifischen Kontakte zwischen den Domänen traten nur im Fall des Wildtyp‐Linkers auf. Eine weitere Mutante, bei der die einander sehr ähnlichen α1‐ und α2‐Domänen miteinander vertauscht wurden, zeigte eine fast identische Struktur zum Wildtyp‐MT. Die Expression eines Drei‐Domänen‐MT könnte Littorina littorea einen evolutionären Vorteil bei der Bewältigung von Cd2+‐Stress und widrigen Umweltbedingungen verleihen.

Gute Schwermetalltoleranz: Metallothioneine sind kleine Proteine, die Schwermetalle über Cys‐Reste binden und so charakteristische Metallcluster bilden können (siehe Struktur). Das Metallothionein der Schnecke Littorina Littorea zeigt eine neuartige Drei‐Domänen‐Struktur, die seine Metallbindungskapazität erhöht. Dieses biologisch bedeutsame Merkmal könnte dem Organismus helfen, in Schwermetall‐verschmutzten Umgebungen zu überleben.

Autoren:   Christian Baumann, Andrea Beil, Simon Jurt, Michael Niederwanger, Oscar Palacios, Mercè Capdevila, Sílvia Atrian, Reinhard Dallinger, Oliver Zerbe
Journal:   Angewandte Chemie
Jahrgang:   2017
Seiten:   n/a
DOI:   10.1002/ange.201611873
Erscheinungsdatum:   23.03.2017
Fakten, Hintergründe, Dossiers
  • Proteine
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