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Switchable Hydrolase Based on Reversible Formation of Supramolecular Catalytic Site Using a Self‐Assembling Peptide

Abstract

The reversible regulation of catalytic activity is a feature found in natural enzymes which is not commonly observed in artificial catalytic systems. Here, we fabricate an artificial hydrolase with pH‐switchable activity, achieved by introducing a catalytic histidine residue at the terminus of a pH‐responsive peptide. The peptide exhibits a conformational transition from random coil to β‐sheet by changing the pH from acidic to alkaline. The β‐sheet self‐assembles to form long fibrils with the hydrophobic edge and histidine residues extending in an ordered array as the catalytic microenvironment, which shows significant esterase activity. Catalytic activity can be reversible switched by pH‐induced assembly/disassembly of the fibrils into random coils. At higher concentrations, the peptide forms a hydrogel which is also catalytically active and maintains its reversible (de‐)activation.

Eine pH‐schaltbare künstliche Hydrolase wurde durch die Einführung eines katalytischen Histidins in ein pH‐responsives β‐Haarnadelpeptid hergestellt. Die Konformation von VK2H kann durch den pH‐Wert zwischen Zufallsknäueln und β‐Faltblättern reguliert werden. Die katalytische Aktivität folgt dem „Schalten” der inaktiven Zufallsknäuel in eine selbstorganisierte Faserstruktur, die die Hydrolyse eines Substrats katalysieren kann.

Autoren:   Rein V Ulijn, Chunqiu Zhang, Ramim Shafi, Ayala Lampel, Douglas MacPherson, Charalampas Pappas, Vishal Narang, Tong Wang, Charles Madarelli; Chunqiu Zhang, Ramim Shafi, Ayala Lampel, Douglas MacPherson, Charalampos G. Pappas, Vishal Narang, Tong Wang, Charles Maldarelli, Rein V. Ulijn
Journal:   Angewandte Chemie
Band:   129
Ausgabe:   46
Jahrgang:   2017
Seiten:   14703
DOI:   10.1002/ange.201708036
Erscheinungsdatum:   11.10.2017
Fakten, Hintergründe, Dossiers
  • Peptide
  • Hydrolase
  • Konformation
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