Meine Merkliste
my.chemie.de  
Login  

Π-Helix



Vorlage:DISPLAYTITLE:π-Helix Die π-Helix ist eine in der Natur nur äußerst selten vorkommende Sekundärstruktur von Proteinen. Im Vergleich zur allgegenwärtigen α-Helix, die pro Windung durchschnittlich 3,6 Aminosäuren benötigt, sind es bei der π-Helix 4,4 Aminosäuren. Dadurch wird die π-Helix energetisch instabiler als die α-Helix. In Proteinen findet man gelegentlich α-Helices, an deren Ende sich eine Umdrehung π-Helix anschließt. Längere π-Helices finden sich nicht. Die Struktur der π-Helix wurde von Linus Pauling entdeckt.

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Π-Helix aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
Ihr Bowser ist nicht aktuell. Microsoft Internet Explorer 6.0 unterstützt einige Funktionen auf Chemie.DE nicht.