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Cytoglobin



Cytoglobin und Neuroglobin sind zwei kürzlich entdeckte Mitglieder der Familie der Globine. Zu dieser gehören auch das bekannte Muskelprotein Myoglobin und das sauerstofftransportierende Bluteiweiß Hämoglobin.

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Inhaltsverzeichnis

Einleitung

Das vor kurzem entdeckte Cytoglobin kommt in nahezu allen Zellen der Wirbeltiere vor. Es dient vermutlich ebenso als Sauerstoffspeicher in der Zelle. Es scheint sogar, dass Myoglobin während der Evolution durch eine Genduplikation die muskelspezifische Variante des Cytoglobins geworden ist.

Das Cytoglobin-Gen wurde 2002 von T. Burmester bei Menschen, Mäusen und Zebrafischen charakterisiert. Das menschliche Cytoglobin-Gen liegt auf dem Chromosom 17q25. Bei Menschen und Mäusen ist das Protein 190 Aminosäuren (AS) groß, bei Zebrafischen 174 AS. Cytoglobin wird beim Menschen in allen Geweben exprimiert und hat nach Sequenzanalysen einen gemeinsamen evolutionären Vorläufer mit dem Myoglobin.

Das mausspezifische und das menschliche Neuroglobin-Gen wurden 2000 von T. Burmester charakterisiert. Beim Menschen liegt das Neuroglobin-Gen auf dem Chromosom 14q21. Das Genprodukt wird vornehmlich im Gehirn exprimiert. Es ist wohl am intrazellulären Sauerstofftransport beteiligt. Neuroglobin ist mit den menschlichen Globinen verwandt, hat aber eine eigentümliche Genstruktur. Aus Sequenzanalysen ergab sich, dass es eine eigene Proteinfamilie bildet und sich früh in der Evolution der Vielzeller (Metazoen) - vor der Trennung der Urmünder (Protostomia) von den Neumündern (Deuterostomia) - gebildet hat.

Siehe auch:

  • Blut
  • Muskel

Quellen

Übersichtsarbeiten

  • Pesce A. et al.: Neuroglobin and Cytoglobin: Fresh blood for the vertebrate globin family. EMBO Rep. 2002,(12), 1146-1151. PMID 12475928
  • Burmester, T. et al.: Neuroglobin: a respiratory protein of the nervous system. News Physiol. Science 2004,(19), 110-113. PMID 15143204
  • Burmester, T. et al.: Neuroglobin and Cytoglobin: Genes, Proteins and Evolution IUBMB Life. 2004, 11-12, 703-307 PMID 15804835
  • Fago, A. et al.: Functional properties of neuroglobin and cytoglobin. Insights into the functional anchestral roles of globins. IUBMB Life. 2004, 11-12, 689-696. PMID 15804833
  • Fordel, E. et al.: Hypoxia/ischaemia and the regulation of neuroglobin and cytoglobin expression IUBMB Life. 2004, 11-12, 681-687. PMID 15804832
  • Hankeln, T. et al.: The cellular and subcellular localisation of neuroglobin and cytoglobin. A clue to their function? IUBMB Life. 2004, 11-12, 671-679. PMID 15804831
  • Hankeln T. et al.: Neuroglobin and Cytoglobin in search of their role in vertebrate globin family. J Inorg. Biochem. 2005,(1),110-119. PMID 15598495

Fachartikel

  • Burmester, T. et al.: A vertebrate globin expressed in the brain. Nature 2000, 407(6803)461-462. PMID 11029004
  • Burmester, T. et al.: Cytoglobin: a novel globin type ubiquitously expressed in vertebrate tissues. Molecular Biology and Evolution 19:416-421 (2002) PMID 11919282
  • Fuchs, C. et al.: Duplicated cytoglobin genes in teleost fishes. Biochem Biophys Res Commun 2005, 337(1)216-23. PMID 16199220
  • de Sanctis, D. et al.: Crystal structure of cytoglobin: the fourth globin type discovered in man displays heme hexa-coordination. J Mol Biol. 2004 336(4),917-927. PMID 15095869
  • Schmidt, M.: Neuroscience Letters 2005, (3), 207-211. PMID 15663964
 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Cytoglobin aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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