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Lipoproteinlipase



Das wasserlösliche Enzym Lipoproteinlipase (LPL) dient als Katalysator bei der Aufspaltung (Hydrolyse) von Triacylglycerinen im Fettstoffwechsel.

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Die Lipoproteinlipase (LPL) ist ein wasserlöslicher Eiweißstoff (Enzym), der auf der innersten Zellschicht der Blutgefäße, den Endothelzellen der Blutkapillaren sitzt und in der Leber hergestellt (synthetisiert) wird. Es hat die Aufgabe die im Blut gelösten und an Eiweiß-Fett-Komplexe gebundenen Fettsäurespeicher, die Triacylglycerine in drei Fettsäuren und ein Molekül Glycerin zu spalten und so für den weiteren Stoffwechsel nutzbar zu machen. Die mit der Nahrung aufgenommenen Triacylglycerine werden durch ein in der Bauchspeicheldrüse abgegebenes Enzym, die Pankreaslipase gespalten. Diese beiden Lipasen befinden sich außerhalb von Zellen, man bezeichnet sie deswegen auch als extrazelluläre Lipasen. Das durch die Spaltung freiwerdende Glycerin kann in der Leber weiter verstoffwechselt werden, während die Fettsäuren von den Zielzellen aufgenommen werden. So kann die Versorgung von Fettzellen mit Fettsäuren gesichert werden. Angeregt wird die Lipoproteinlipase durch Insulin, Cofaktor für diese Reaktion ist das Apolipoprotein C-II, das Bestandteil von Chylomikronen und VLDL (Lipoproteine) ist.

Quellen

  • Roche Lexikon Medizin, 5.Auflage; Urban & Fischer Bei Elsevier, München 2003, ISBN 3437151509
  • Pschyrembel Klinisches Wörterbuch (261. Auflage), Verlag Walter de Gruyter 2007, ISBN 3110185342
  • Vestweber, Dietmar: Endothelzellen: Barrieren zwischen Blut und Gewebe, Tätigkeitsbericht 2005, Max-Planck-Institut für molekulare Biomedizin
 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Lipoproteinlipase aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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