Random Coil

Der Begriff Random Coil bezeichnet ein Protein oder -teilstück, das keine erkennbare Sekundärstruktur aufweist. Er stammt aus dem Englischen und wird in der deutschsprachigen wissenschaftlichen Literatur nicht übersetzt, sondern im englischen Original verwendet:

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Random = beliebig

Coil = Knäuel, Spirale, Windung

Random-Coil-Strukturen sind irregulär und zeigen keine Tendenzen zur Ausbildung von α-Helices oder β-Faltblättern. Die einzigen stabilen Bindungen innerhalb eines Random Coils sind die Peptidbindungen der Primärstruktur, d.h. der Aminosäurekette.

Prolin, eine Aminosäure, trägt häufig zur Ausbildung von Random-Coil-Strukturen bei, weil ihr ringförmiger Aufbau nicht in eine normal geformte α-Helix oder ein β-Faltblatt passt ("Strukturbrecher"). Die Denaturierung von Proteinen (Beispiel: Kochen eines Eies) wandelt diese vollständig in Random-Coils um.

Die „Knäuel“ sind häufig nicht kugelförmig, sondern recht unregelmäßig gestaltet und können Bereiche enthalten, die nicht "geknäuelt" sind.

Random-Coil-Strukturen sind für die Proteinstruktur genauso wichtig wie die regelmäßigeren Formen. Sie ermöglichen unter anderem Rückwärtsbiegungen und erlauben dadurch die Ausbildung von sehr kompakten Strukturen. Random-Coil-Strukturen spielen an den Außenseiten von Membranproteinen eine wichtige Rolle. Ferner agieren sie als "Scharniere", die es den Proteinuntereinheiten ermöglichen, sich gegeneinander zu verschieben.

Siehe auch

Typische Sekundärstrukturmotive sind α-Helix, β-Faltblatt und drei Arten von β-Schleifen.