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Prolin




Strukturformel
Allgemeines
Name Prolin
Abkürzung Pro, P
essentiell nein
Restname Prolyl
Andere Namen
  • (2S)-Pyrrolidin-2-carbonsäure (L-Prolin)
  • (2S)-1,3,4,5-Tetrahydro-2H-pyrrol-
    2-carbonsäure
  • (2S)-Azacyclopentan-2-carbonsäure
  • (2S)-Azolan-2-carbonsäure
Summenformel C5H9NO2
CAS-Nummer 7005-20-1
Kurzbeschreibung farbloses Pulver
Eigenschaften
Molmasse 115,13 g/mol
Aggregatzustand fest
Dichte 1,35–1,38 g/cm³
Schmelzpunkt 220–222°C (L- und D-Form, Zers.), 210°C (Racemat)
Siedepunkt  ? °C
Dampfdruck  ? Pa (x °C)
Löslichkeit sehr gut in Wasser (1500 g/l bei 20°C), gut in Ethanol, schlecht in Aceton und Benzol, nicht in Diethylether
Seitenkette hydrophob
Isoelektrischer Punkt 6,3
pK-Werte
bei 25 °C
pKCOOH: 2,0
pKNH: 10,6
van-der-Waals-Volumen 90
Lipidlöslichkeit LogP = -1,6Quelle?
Sicherheitshinweise
Gefahrensymbole
keine
R- und S-Sätze

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

R: ?-?
S: ?-?

MAK nicht festgelegt
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

L-Prolin (systematischer Name: (2S)-Pyrrolidin-2-carbonsäure) ist eine nichtessentielle proteinogene zyklische sekundäre Aminosäure und wird wegen seiner Biosynthese aus Pyrrolin-2-carbonsäure (genauer: (2S)- 3,4-Dihydro- 2H-pyrrol- 2-carbonsäure, eine Iminosäure) oft fälschlich als Iminosäure bezeichnet.

Innerhalb von Proteinen kommt es sowohl in cis- als auch in trans-gebundener Konfiguration vor. L-Prolin hat Einfluss auf die Faltung von Proteinen, da es wie Glycin aufgrund der häufig vorkommenden cis-Amidbindung α-Helices und β-Faltblätter unterbrechen kann. Es kann auch eigene Motive bilden, die häufig als Signalsequenz für andere Proteine wirken.

Geschichte

Der Name Prolin stammt von Emil Fischer und leitet sich vom Pyrrolidin ab.

Biosynthese

Die Biosynthese des Prolins (Pro) ist eng mit jener des Arginins (Arg) gekoppelt und damit als Seitenzweig des Harnstoffzyklus (grau unterlegt) zu verstehen.

  Abbildung: Prolin-Biosynthese. Im Harnstoffzyklus (graues Oval) wird Arginin (Arg) durch Arginase in Ornithin (Orn) und Harnstoff gespalten. Orn, ein verkürztes Analogon der Aminosäure Lysin (Lys), wird durch δ-Transaminierung zu Glutaminsäure-Semialdehyd (GluSA), das durch Wasserabspaltung unter Ringschluss die Pro-Vorstufe Pyrrolin-carboxylat ergibt. Durch Reduktion wird hieraus Pro (Pyrrolidin-carboxylat, auch: Tetrahydropyrrol-carboxylat)

Prolin ist die Vorstufe des Hydroxyprolins, das unter Beteiligung des Vitamins C nach Einbau in Kollagen entsteht und dessen mechanischen Eigenschaften bestimmt (Mangelerkrankung: Skorbut). Katalysiert durch eine Hydroxylase werden Prolylreste, je nach ihrer Position im Protein, entweder am β- oder am γ-Atom des Terahydropyrrolringes modifiziert.

Funktionen

Prolin wird im menschlichen Körper z.B. für die Bildung von Kollagen, dem Protein, aus dem Bindegewebe und Knochen bestehen, benötigt. Ferner wird es als "Helixbrecher" bezeichnet und findet sich oft am Übergang einer Alpha-Helix zu einer anderen Sekundärstruktur (häufig Random Coil) wieder. Prolin wird in der Ökotoxikologie als Biomarker verwendet, z.B. für Trockenstress, Salzstress, da es von Pflanzen vermehrt produziert wird, wenn der Wasserhaushalt unter Stress gerät. Prolin als zyklische Aminosäure wirkt als Puffer gegen manche Ionen, die ansonsten die Enzymtätigkeiten im Cytoplasma einschränken könnten.

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Prolin aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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