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Rhodanase
Die Rhodanase (auch Rhodanese, Thiosulfat-Sulfurtransferase, Thiosulfat-Cyanid-Transsulfurase; EC 2.8.1.1) ist ein mitochondriales Enzym, welches Schwefel vom Thiosulfat (S2O32−) auf Cyanid (CN−) überträgt. Dadurch wird letzteres zum Rhodanid (Thiocyanat, SCN−), während das Thiosulfat zum Sulfit (SO32−) reduziert wird. Produkt-HighlightDiese Reaktion findet in zwei Schritten statt. Im ersten Schritt wird im katalytischen Zentrum des Enzyms die disulfidische Bindung gebildet, indem der Schwefeldonor, hier Thiosulfat, sein Schwefel-Atom auf die Thiol-Gruppe im Cystein-Rest C247 1 unter Bildung des Disulfans 2 überträgt. Im zweiten Schritt wird unter Rückbildung der Thiol-Gruppe das Substrat, hier Cyanid, sulfidiert:
Diese Reaktion ist wichtig für die Entgiftung aufgenommenen Cyanids, da das entstehende Thiocyanat weitestgehend ungiftig ist. Die Verabreichung von Thiosulfat (z.B. in Form einer Natriumthiosulfat-Lösung) bei Cyanidvergiftungen beruht auch auf der Aktivierung dieses enzymatischen Entgiftungssystems. Vordergründig scheint diese Reaktion die eigentliche Aufgabe der Rhodanase zu sein; über ihre tatsächliche Bedeutung herrscht bislang keine Klarheit. Eine Rolle als Schwefeldonor bei der Synthese von Eisen-Schwefel-Clustern für Eisen-Schwefel-Proteine wird diskutiert. Literatur
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Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Rhodanase aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar. |