Rhodanase

Die Rhodanase (auch Rhodanese, Thiosulfat-Sulfurtransferase, Thiosulfat-Cyanid-Transsulfurase; EC 2.8.1.1) ist ein mitochondriales Enzym, welches Schwefel vom Thiosulfat (S₂O₃²⁻) auf Cyanid (CN⁻) überträgt. Dadurch wird letzteres zum Rhodanid (Thiocyanat, SCN⁻), während das Thiosulfat zum Sulfit (SO₃²⁻) reduziert wird.

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Leitfaden zu den grundlegenden Laborkenntnissen

Leitfaden für die Waagenreinigung: 8 einfache Schritte

Sicherer Wägebereich zur Sicherstellung genauer Resultate

Diese Reaktion findet in zwei Schritten statt. Im ersten Schritt wird im katalytischen Zentrum des Enzyms die disulfidische Bindung gebildet, indem der Schwefeldonor, hier Thiosulfat, sein Schwefel-Atom auf die Thiol-Gruppe im Cystein-Rest C247 1 unter Bildung des Disulfans 2 überträgt. Im zweiten Schritt wird unter Rückbildung der Thiol-Gruppe das Substrat, hier Cyanid, sulfidiert:

Diese Reaktion ist wichtig für die Entgiftung aufgenommenen Cyanids, da das entstehende Thiocyanat weitestgehend ungiftig ist. Die Verabreichung von Thiosulfat (z.B. in Form einer Natriumthiosulfat-Lösung) bei Cyanidvergiftungen beruht auch auf der Aktivierung dieses enzymatischen Entgiftungssystems. Vordergründig scheint diese Reaktion die eigentliche Aufgabe der Rhodanase zu sein; über ihre tatsächliche Bedeutung herrscht bislang keine Klarheit. Eine Rolle als Schwefeldonor bei der Synthese von Eisen-Schwefel-Clustern für Eisen-Schwefel-Proteine wird diskutiert.

Literatur

• F. Gliubich, M. Gazerro, G. Zanotti, S. Delbono, G. Bombieri, R. Berni: Active Site Structural Features for Chemically Modified Forms of Rhodanese. In: Journal of Biological Chemistry. 271, Nr. 35, 1996, S. 21054-21061. PMID 8702871 PDF