Meine Merkliste
my.chemie.de  
Login  

Titin



Titin
Identifizierungsdaten
Symbole TTN
Ensembl ENSG00000155657
Entrez 7273
OMIM 188840
RefSeq NM_133378
UniProt Q8WZ42
Andere Daten
Lokus Chr. 2 q31

Titin ist ein drei Mio. Dalton großes elastisches Protein, welches sich zu Filamenten (Proteinfäden) zusammensetzt. Es ist ein Teil des Sarkomers, der kleinsten funktionellen Einheit in der quergestreiften Muskulatur. Die Aufgabe des Titins im Sarkomer ist, die Myosinfilamente zwischen den Aktinfilamenten zu zentrieren und den kontraktilen Apparat nach der Dehnung zurückzustellen.

Das Titinfilament ist gemeinsam mit dem Aktinfilament über Alpha-Aktinin mit der Z-Scheibe mechanisch verbunden. Diese Bindung ist relativ schwach und gut regulierbar, eine notwendige Voraussetzung für den ungehinderten Kontraktionsvorgang. Zusätzlich bindet es im Bereich der Z-Scheibe an Telethonin (T-Cap). Im Bereich des A-Streifens ist es mit seinem steifen Ende an das Myosinfilament angelagert und bindet an die kalziumabhängige Protease Calpain.

Im Bereich des I-Streifens ist das lange Polypeptid elastisch und kann gedehnt werden. Der Aufbau des Titin unterscheidet sich in Skelett- und Herzmuskulatur, womit die geringere Dehnbarkeit des kardialen Sarkomers erklärt werden kann.

An der Muskelkontraktion ist das Titinfilament nicht beteiligt, es sorgt für die Elastizität und Stabilität des Muskels und bestimmt die Kontraktionsgeschwindigkeit in wesentlichem Maße mit. Außerdem ist das Titin verantwortlich für die Ruhespannung des Muskels und wird daher auch oft in der Diskussion um den Sinn und Unsinn des Dehnens angeführt. Zudem spielt Titin eine entscheidende Rolle für den morphologischen Aufbau der einzelnen Myofibrillen, da bei Inaktivierung des Titin-Gens

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Titin aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
Ihr Bowser ist nicht aktuell. Microsoft Internet Explorer 6.0 unterstützt einige Funktionen auf ie.DE nicht.