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Adenylylcyclase



  Adenylylcyclasen (früher: Adenylatcyclasen) sind an die Zellmembran gebundene Enzyme der Klasse der Lyasen. Von ihr sind derzeit mindestens 8 Isoenzyme bekannt. Ihre Aufgabe ist die Katalyse der Synthese von cyclischem Adenosinmonophosphat (cAMP) aus Adenosintriphosphat (ATP). Die Funktion dieses Enzyms wird physiologisch im Rahmen der Signaltransduktion durch G-Proteine reguliert.

Inhaltsverzeichnis

Struktur

Die Adenylylcyclase besteht aus 12 transmembranären, helikalen Domänen. Für ihre Funktion sind insbesondere die cytosolisch gelegenen N- und C-Termini als auch die zwischen Helix 6 und 7 gelegene cytosolische C1-Domäne entscheidend.

Funktion

Katalyse der cAMP-Produktion

Die Adenylylcyclase katalysiert die Bildung von cAMP aus ATP. Eine Akkumulation von cAMP ist unter anderem verbunden mit einer Stimulierung der Transmitterfreisetzung und der Signalweiterleitung, mit einer Steigerung der Herzfrequenz und einer Relaxation glatter Muskulatur. Die Adenylylcyclase ist somit für die Weiterleitung von Geruchsreizen, sowie für die Wirkung zahlreicher Hormone (beispielsweise Glucagon und Adrenalin) und Neurotransmitter (beispielsweise Serotonin) verantwortlich.

Regulation

Die Aktivität der Adenylylcyclasen wird durch die bei der Signaltransduktion beteiligten G-Proteine reguliert. G-Proteine der Familien "s" und "olf" aktivieren, Gi/o-Proteine inhibieren die Adenylylcyclasen. Das Diterpen Forskolin ist ebenfalls ein Stimulator der Adenylylcyclase. Einige Isoenzyme der Adenylylcyclase (AC1, AC3 und AC8) werden zusätzlich durch Calcium/Calmodulin reguliert.

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Adenylylcyclase aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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