Meine Merkliste
my.chemie.de  
Login  

Wasserstoffproduktion: Proteinumfeld macht Katalysator effizient

15.12.2017

© RUB, Marquard

Die Bochumer Forscher Martin Winkler, Olaf Lampret und Thomas Happe (von links nach rechts) gemeinsam mit Olaf Rüdiger (Mitte hinten) vom Max-Planck-Institut

Biokatalysatoren sind große Proteinmoleküle. Die eigentliche Reaktion findet dabei nur an einem kleinen Herzstück statt. Der Rest spielt aber auch eine Rolle.

Das Zusammenspiel von Proteinhülle und aktivem Zentrum in Wasserstoff produzierenden Enzymen ist entscheidend für die Effizienz der Biokatalysatoren. Ein Team der Ruhr-Universität Bochum und des Max-Planck-Instituts für Chemische Energiekonversion in Mülheim an der Ruhr analysierte speziell die Rolle von Wasserstoffbrückenbindungen in bestimmten Enzymen aus Grünalgen, den Hydrogenasen. Die Gruppen, die im Exzellenzcluster Resolv kooperieren, berichteten die Ergebnisse im „Journal of the American Chemical Society“.

„Die Erkenntnisse tragen nicht nur zum Verständnis dieser weltweit beachteten Biokatalysatorgruppe bei, sondern geben der angewandten Forschung zusätzlich wichtige Hinweise für die Entwicklung chemischer Katalysatoren nach Vorbild des hochaktiven Biomoleküls“, sagt Dr. Martin Winkler von der Bochumer Arbeitsgruppe Photobiotechnologie.

Leistungsfähigste Biokatalysatoren

Die Forscher untersuchten einen speziellen Typ von Hydrogenasen, sogenannte [FeFe]-Hydrogenasen. Sie bestehen aus einem Proteingerüst und einem aktiven Zentrum, H-Cluster genannt. Letzterer besteht aus sechs Eisen- und sechs Schwefelatomen sowie aus sechs ungewöhnlichen Bausteinen. Er bildet den Ort, an dem die eigentliche Wasserstoffsynthese aus Protonen und Elektronen stattfindet. „[FeFe]-Hydrogenasen gehören zu den leistungsfähigsten Biokatalysatoren überhaupt“, erklärt Prof. Dr. Thomas Happe, Leiter der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie. Die Kommunikation zwischen H-Cluster und Proteinumgebung spielt dabei eine entscheidende Rolle.

Sie hilft bei der gezielten Anlieferung der Ausgangsstoffe für die Synthese und beim effizienten Abtransport des Produkts. „Außerdem sorgt die Proteinhülle für eine optimale räumliche Ausrichtung des H-Clusters und schützt ihn vor schädigenden Einflüssen“, ergänzt Oliver Lampret, der seine Doktorarbeit zu diesem Thema schreibt.

Manipulation der Wasserstoffbrücken

Die Bochumer Gruppe und ihre Mülheimer Kollegen Dr. Agnieszka Adamska-Venkatesh, Dr. Olaf Rüdiger und Prof. Dr. Wolfgang Lubitz zeigten, dass die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen H-Cluster und Proteinumfeld die elektrochemischen Eigenschaften des aktiven Enzymzentrums maßgeblich beeinflussen. Sie entfernten einzelne Wasserstoffbrücken oder fügten zusätzliche hinzu und untersuchten die Effekte.

Die Manipulation veränderte sowohl die Elektronentransporteigenschaften des Enzyms als auch die katalytische Richtung, in die es arbeitet; denn Hydrogenasen können sowohl Wasserstoff produzieren als auch die umgekehrte Reaktion katalysieren, also die Spaltung von Wasserstoff in Protonen und Elektronen.

Den Einfluss der Wasserstoffbrücken belegten die Wissenschaftler mit drei verschiedenen Methoden: spektroskopisch, elektrochemisch und enzymkinetisch.

Fakten, Hintergründe, Dossiers
  • Enzyme
  • Grünalgen
  • Hydrogenasen
Mehr über Ruhr-Universität Bochum
  • News

    Kohlendioxid als Rohstoff

    Forscher der Ruhr-Universität Bochum haben einen Weg gefunden, klimaschädliches CO2 in einen Alkohol zu verwandeln, der als Ausgangsstoff für die chemische Industrie dienen könnte. Und zwar ohne dass große Mengen an Salzabfällen entstehen wie üblicherweise der Fall. Den Reaktionsmechanismus ... mehr

    Robuste und günstige Katalysatoren für die Wasserstoffherstellung

    Die kleinsten Details der Wasserstoffproduktion am synthetischen Mineral Pentlandit konnten Wissenschaftlerteams der Ruhr-Universität Bochum (RUB) und der Universität Warwick beobachten. Das erlaubt es, Strategien für das Design robuster und kostengünstiger Katalysatoren für die Wasserstoff ... mehr

    Katalysator mit Selbstverteidigung gegen schädlichen Sauerstoff

    Schon Spuren von Sauerstoff können molekularen Katalysatoren in Brennstoffzellen den Garaus machen. Daher sind diese der Natur nachempfundenen Katalysatorsysteme, die hocheffizient und kostengünstig sind, bisher kaum anwendbar. Einem Forscherteam der Ruhr-Universität Bochum (RUB) ist es in ... mehr

  • Universitäten

    Ruhr-Universität Bochum (RUB)

    Mitten in der dynamischen, gastfreundlichen Metropolregion Ruhrgebiet im Herzen Europas gelegen, ist die Ruhr-Universität mit ihren 20 Fakultäten Heimat von 5.000 Beschäftigten und über 33.000 Studierenden aus 130 Ländern. Alle großen wissenschaftlichen Disziplinen sind auf einem kompakten ... mehr

  • q&more Artikel

    Vibrationsspektroskopie - Labelfreies Imaging

    Spektroskopische Methoden erlauben heute mit bisher unerreichter räumlicher und zeitlicher Auflösung tiefe Einblicke in die Funktionsweise biologischer Systeme. Neben der bereits sehr gut etablierten Fluoreszenzspektroskopie wird in den letzten Jahren das große Potenzial der labelfreien Vib ... mehr

  • Autoren

    Prof. Dr. Klaus Gerwert

    Jg. 1956, studierte Physik in Münster und promovierte 1985 in biophysikalischer Chemie in Freiburg. Nach Stationen am Max-Planck-Institut für Molekulare Physiologie in Dortmund und am Scripps Research Institute in La Jolla, USA erhielt er 1993 einen Ruf auf die C4-Professur für Biophysik ... mehr

Mehr über Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion
Ihr Bowser ist nicht aktuell. Microsoft Internet Explorer 6.0 unterstützt einige Funktionen auf Chemie.DE nicht.