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Glutaminsäure



Strukturformel
Allgemeines
Name L-(+)-Glutaminsäure
Andere Namen

2-Aminopentandisäure
α-Aminoglutarsäure
E 620, Glu, E

Summenformel C5H9NO4
CAS-Nummer 56-86-0
Kurzbeschreibung weißer Feststoff
Eigenschaften
Molare Masse 147,13 g/mol
Aggregatzustand fest
Dichte 1,538 g/cm3
Schmelzpunkt Zersetzung bei 247–249 °C
Siedepunkt -
pKs-Wert

4,25

Löslichkeit

wenig löslich in Wasser: 11,1 g/l (bei 25 °C) [1], schlecht löslich in Alkohol, unlöslich in Diethylether

Sicherheitshinweise
Gefahrstoffkennzeichnung
keine Gefahrensymbole
[1]
R- und S-Sätze R: keine R-Sätze [1]
S: keine S-Sätze [1]
MAK

nicht festgelegt [1]

Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Glutaminsäure (auch α-Aminoglutarsäure, 2-Aminoglutarsäure) zählt zu den Aminosäuren und kann in Form von zwei Spiegelbildisomeren (Enantiomere) vorliegen. In der Natur liegt im wesentlichen nur die L-(+)-Glutaminsäure vor, die auch als Glu bezeichnet wird und als Bausteine der Proteine wirkt. Auf die L-(−)-Glutaminsäure und das Racemat wird hier nicht näher eingegangen. Ihre Salze und Ester werden Glutamate genannt. In Biologie und Medizin wird die Glutaminsäure meist Glutamat genannt, da die Verbindung im Körper dissoziiert vorliegt. Als Lebensmittelzusatzstoff (E 620) wird Glutaminsäure meist in Form ihrer Salze als Geschmacksverstärker eingesetzt.

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Inhaltsverzeichnis

Vorkommen

Glutaminsäure kommt in den meisten Proteinen in unterschiedlichen Anteilen vor. Im Protein des Quarks und der Getreidekörner hat sie einen besonders hohen Anteil.

Physiologische Bedeutung

Im menschlichen Körper kommt wie bei allen Aminosäuren nur das L-Isomer des Glutamates vor. Als proteinogene Aminosäure ist Glutaminsäure Baustein von Proteinen. Auch abgesehen davon spielt sie eine wesentliche Rolle im Zellstoffwechsel, da sie über den Citratzyklus in Verbindung zum Kohlenhydratstoffwechsel steht. Sie ist zudem an der Bildung von anderen Aminosäuren beteiligt.

Glutaminsäure bindet das beim Protein- und Aminosäureabbau freiwerdende Zellgift Ammoniak unter Bildung von Glutamin durch folgende Reaktion:

α-Ketoglutarat → Glutaminsäure → Glutamin

Glutamat ist der wichtigste erregende Neurotransmitter im zentralen Nervensystem der Wirbeltiere. Es wird synaptisch freigesetzt und bindet an spezifische Glutamat-Rezeptoren. Im Zentralnervensystem wird L-Glutaminsäure durch das Enzym L-Glutaminsäuredecarboxylase zu γ-Aminobuttersäure, einem weiteren Neurotransmitter, decarboxyliert. Glutaminsäure ist die einzige Aminosäure, die im Gehirn oxidiert, transaminiert, aminiert und decarboxyliert wird.

Glutamat wird nachgesagt, dass es dem Muskelaufbau diene und positiv auf das Immunsystem einwirke. Aus diesem Grund wird es von Bodybuildern geschätzt und ergänzend zur Nahrung eingenommen.

Glutamat und der Citratzyklus

  Glutamat entsteht im Citratzyklus aus α-Ketoglutarat (αKG) und einem Ammoniumion durch die Reaktion des Enzyms Glutamatdehydrogenase (GDH). Ein weiteres Ammoniumion kann über die Reaktion der Glutamin-Synthetase (GlnS) abgefangen werden, wobei Glutamin entsteht. Beide Reaktionen dienen der spontanen Entgiftung aller Gewebe und sind im Hirn von besonderer Bedeutung.

Für die endgültige Entgiftung müssen Ammoniumionen dem Harnstoffzyklus zugeführt werden. Dies erfolgt sowohl durch Übertragung (Transaminierung) auf Oxalacetat (OA), als auch über die Glutamat-Dehydrogenase-Reaktion. Glutamin kann mit α-Ketoglutarat in Pflanzen zu zwei Molekülen Glutaminsäure umgesetzt und damit der GDH-Reaktion zugeführt werden. Diese Reaktion wird durch Glutamat-Synthase (GluS) katalysiert.

Bei der Aminosäuresynthese ist Glutaminsäure der NH2-Donor in einer Transaminierungsreaktion. Diese überführt α-Ketosäuren in die homologen α-Aminosäuren. Beispiele sind Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT) und Glutamat-Pyruvat-Transaminase (GPT). Coenzym ist Pyridoxalphosphat. Für nahezu alle anderen Aminogruppen, die im Stoffwechsel benötigt werden, ist Glutamin der Donor.

Glutamat als Geschmacksverstärker

Viele Lebensmittel, unter anderem reife Tomaten und Käse, Sojasauce und Fischsauce enthalten von Natur aus relativ hohe Anteile von Glutamat. Glutaminsäure ist in jedem eiweißhaltigen Lebensmittel enthalten, auch in Muttermilch.

Als Geschmacksverstärker werden den Lebensmitteln Glutaminsäure (E 620) oder deren Salze wie Mononatriumglutamat (E 621), Dinatriumglutamat & Dinatriumguanylat (E 627), Dinatriumisoninat (E 631), Monokaliumglutamat (E 622), Calciumdiglutamat (E 623), Monoammoniumglutamat (E 624), Magnesiumdiglutamat (E 625) zugesetzt. Diese vermitteln die Geschmacksrichtung Umami.

Entdeckung

Als Substanz wurde Glutamat als Natriumglutamat zuerst 1866 vom Deutschen Karl Heinrich Leopold Ritthausen identifiziert, 1908 entdeckte der japanische Forscher Kikunae Ikeda dessen Bedeutung als Geschmacksqualität; er untersuchte, was die Ursache für den besonderen Wohlgeschmack von Käse, Fleisch und Tomaten ist, der aber nicht durch die vier bekannten Geschmacksrichtungen süß, sauer, salzig, bitter abgedeckt wird. Dabei konnte er aus einem in Japan in der Küche verwendeten Algenextrakt Glutamat extrahieren und nachweisen, dass Glutamat für den speziellen Umami-Geschmack verantwortlich ist. Zusammen mit dem Industriellen Saburôsuke Suzuki gründete er zur Vermarktung seiner Entdeckung später das Unternehmen Ajinomoto. Heute wird Glutamat vor allem in Südost-Asien biotechnologisch (Fermentation) mit Hilfe des Bakteriums Corynebacterium glutamicum hergestellt (1,7 Mio. Tonnen pro Jahr).

Studien

Die Studienergebnisse zu Glutamat sind uneinheitlich. Bei Überempfindlichkeit wird vermutet, dass Glutamat der Auslöser des Chinarestaurant-Syndroms ist.

John W. Olney kam auf Grund von Tierversuchen in den 1960er Jahren zu dem Ergebnis, dass Glutamat, das als Neurotransmitter einen direkten Einfluss auf die Stoffwechselvorgänge von Nervenzellen hat, bei überhöhten zellulären Konzentrationen schädlich auf Nervenzellen wirkt und im Extremfall zu deren Absterben führt. Konzentrationsabhängig wirke es also neurotoxisch. Es steht seitdem im Verdacht, bei der Entstehung von Parkinson und Alzheimer eine Rolle zu spielen[2].

Eine Studie von Mary Stoddard ergab, dass durch die Aufnahme von Glutamat der Plasmaspiegel erhöht wird. Die Mindestkonzentration, die zu Gesundheitsbeeinträchtigung führen soll, wurde mit 150 mg pro Kilogramm Körpergewicht ermittelt. Weiterhin sei durch Tierversuche ein großer Einfluss auf den Hypothalamus und weitere nicht durch die Blut-Hirn-Schranke geschützte Teile des Gehirns belegt.[3]

Wissenschaftliche Studien mit Menschen haben bislang keine Schädlichkeit des Glutamats belegt. Nach wie vor halten viele Wissenschaftler es für unwahrscheinlich, dass Glutamat die Blut-Hirn-Schranke passieren kann. Es ist bislang nicht belegt, dass die Ergebnisse aus Tierversuchen direkt auf Menschen übertragbar sind.[4]

Weiterhin wird von einzelnen Wissenschaftlern die Theorie vertreten, dass Glutamat in Verbindung mit dem Süßstoff Aspartam zu degenerativen Erkrankungen führt [5]. In Tierversuchen mit Ratten führte die Gabe von Glutamat zu stark verfetteten und teilweise grotesk deformierten Tieren. [6]

Quellen

  1. a b c d e BGIA GESTIS Stoffdatenbank: http://www.hvbg.de/d/bia/gestis/stoffdb/index.html. 14. Dez. 2012
  2. Prof. Konrad Beyreuther, Gesund Geniessen 2005 ISBN 3-7742-7668-4 S.10; John Olney, Gesund Geniessen aaO
  3. The Annals of Pharmacotherapy: Vol. 35, No. 6, pp. 702-706 (engl.)
  4. Stellungnahme zur potentiellen Beteiligung einer oralen Glutamat-Aufnahme an chronischen neurodegenerativen Erkrankungen (Universität Kaiserslautern)
  5. Russel L. Blaylock, The Taste that Kills
  6. John Olney, Gesund Geniessen S.10
  • Geha RS et al.: Multicenter, double-blind, placebo-controlled, multiple challenge evaluation of reported reactions to monosodium glutamate. J.Allergy Clin. Immunol., 2000, S. 106;973-980 [1]
  • Dittrich, K.: Glutamat - Harmlos oder Nervengift? UGB-Forum 2, 100-101, 2004[2]
  • Ortega-Gutierrez, S.: Excitoxizität - Tödliche Reize Gehirn und Geist Nr.4/2007 [3]
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Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Glutaminsäure aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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