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Rubisco



RuBisCO
 
Synonyme

D-Ribulose-1,5-Diphosphat-Carboxylase; D-Ribulose-1,5-Bisphosphat-Carboxylase; RuBP-Carboxylase; Carboxydismutase; Diphosphoribulose-Carboxylase; Ribulose-1,5-Bisphosphat-Carboxylase; Ribulose-1,5-bisphosphat-Carboxylase/Oxygenase; Ribulose-1,5-Diphosphat-Carboxylase; Ribulose-1,5-Diphosphat-Carboxylase/Oxygenase; Ribulosebisphosphat-Carboxylase/Oxygenase; Ribulosediphosphat-Carboxylase; Ribulosediphosphat-Carboxylase/Oxygenase; Rubisco; 3-Phospho-D-Glycerat-Carboxy-Lyase (dimerisierend; D-Ribulose-1,5-Bisphosphat-bildend)

EC-Nummer

4.1.1.39

CAS-Nummer

9027-23-0

Kategorie (Carboxy-)Lyase
Substrate D-Ribulose-1,5-Bisphosphat + CO2 + H2O
Produkte 2 3-Phospho-D-Glycerat + 2 H+

Das Enzym Ribulose-1,5-bisphosphat-carboxylase/-oxygenase (RuBisCO) ist das mengenmäßig häufigste Protein der Erde, da es alle photosynthetisch aktiven Pflanzen und Bakterien zur Dunkelreaktion der Photosynthese benötigen und es außerordentlich langsam arbeitet. Es leitet die Kohlenstoffdioxid-Fixierung im Calvin-Zyklus ein. Trotz des Namens der Dunkelreaktion ist die Aktivität von RuBisCO vom Licht abhängig. RuBisCO muss vor der enzymatischen Aktivität durch eine lichtabhängige Aktivase aktiviert werden.

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Neben der Möglichkeit der Kohlenstoffdioxid-Fixierung katalysiert es auch die konkurrierende Reaktion der Sauerstoff-Fixierung, welche für die Pflanze abträglich ist. Der Versuch der Pflanze, das aus der Oxygenasereaktion gebildete 2-Phosphoglykolat wieder in verwertbares 3-Phosphoglycerat umzuwandeln, wird Photorespiration genannt. Dieser Reaktionsweg bedeutet einen Energieverlust für die Pflanze. Ob Sauerstoff oder Kohlenstoffdioxid fixiert wird, hängt vom Partialdruck beider Gase und von der Temperatur ab. Denn Carboxylase- und Oxygenase-Reaktion werden durch Temperaturverschiebung verschieden stark beeinflusst.

C4-Pflanzen und CAM-Pflanzen, wie z.B. der Mais oder die Ananas, haben sich an diesen Umstand angepasst und sind bei der Kohlenstoffdioxid-Verwertung effizienter. Eine weitere Besonderheit von RuBisCO ist, dass die acht identischen großen Untereinheiten im Chloroplastengenom und die acht identischen kleinen Untereinheiten des Enzyms im Kerngenom kodiert sind.

Einige Daten

  • Landpflanzen fixieren jährlich schätzungsweise 120 Gigatonnen (109 t = 1 Milliarde Tonnen) Kohlenstoff aus CO2. Dies ist etwa ein Sechstel des gesamten atmosphärischen CO2 und entspricht ca. dem 17- bis 20-fachen der jährlich durch anthropogene Aktivitäten in die Atmosphäre freigesetzten CO2-Menge. Davon bleiben derzeit jährlich etwa 1-2 Gigatonnen Kohlenstoff durch Akkumulation von Biomasse und von organischer Substanz im Boden netto in den terrestrischen Ökosystemen gespeichert. Der Rest wird durch autotrophe und heterotrophe Atmung wieder in die Atmosphäre abgegeben.[1]
    • Zur Fixierung sind 0,2% des auf der Erde vorkommenden Gesamtproteins erforderlich (auf jeden Erdenbürger entfallen, gleichmäßig verteilt, 10 kg RuBisCO);
  • die Tertiärstruktur des Enzyms ist (L2S2)4, wobei das katalytische Zentrum von einem Paar der "L"-(´large´) Untereinheiten gebildet wird; jede von diesen bindet eines der Produktmoleküle 3-Phosphoglycerat (3-PG; vergl. Calvinzyklus). Die "S"-(´small´) Untereinheit übernehmen Aspekte der Regulation.
    • Beim Aufbau der RuBisCO arbeiten, wie erwähnt, zwei Genome zusammen: während die große Untereinheit vom Chloroplasten kodiert und exprimiert wird, wird die kleine Untereinheit vom der eigentlichen Zelle beigesteuert;
  • Mit einer Wechselzahl von 17/s (in der lebenden Zelle: 3/s) und der verlustreichen Nebenreaktion der Photorespiration erscheint die RuBisCO widersinnigerweise als eines der am schlechtesten optimierten (oder meist verkannten) Enzyme. Daher hat es nicht an Versuchen gefehlt, seine Eigenschaften auf dem Wege der Gentechnologie zu verändern, um theoretische Ertragssteigerungen von bis zu 100% zu erzielen.[2]
    • Eine Funktion der Photorespiration mag darin bestehen, überschüssigen Sauerstoff abzuziehen und damit den Folgen eines oxidativen Stresses vorzubeugen.
    • Eine andere mögliche Erklärung wäre, dass bei starkem Lichteinfall aber niedrigen intrazellulären CO2-Konzentrationen durch die Photorespiration Energie abgeführt wird, die sich sonst destruktiv gegen die Pflanze richten würde.
    • Neuere Ergebnisse zeigen, dass die RuBisCO ihre Reputation langsam und ineffizient zu sein, zu unrecht hat. Eine detaillierte Untersuchung legt nahe, dass die verschiedenen Varianten von RuBisCO wahrscheinlich nahezu optimal an ihre jeweiligen atmosphärischen und thermischen Umgebungen angepasst sind.[3]

Literatur

  1. Prentice, I.C., G.D. Farquhar, M.J.R. Fasham, M.L. Goulden, M. Heimann, V.J. Jaramillo, H.S. Kheshgi, C. Le Quéré, R.J. Scholes, D.W.R. Wallace (2001). The Carbon Cycle and Atmospheric Carbon Dioxide. In: Climate Change 2001: The Scientific Basis. Contribution of Working Group I to the Third Assessment Report of the Intergovernmental Panel on Climate Change [Houghton, J.T.,Y. Ding, D.J. Griggs, M. Noguer, P.J. van der Linden, X. Dai, K. Maskell, and C.A. Johnson (eds.)]. Cambridge University Press, Cambridge, United Kingdom and New York, NY, USA, 881pp.
  2. Turbo für Biokraftstoff, Artikel in Chemie-Online vom 18.6.2007. [1]
  3. Tcherkez, G.G. et al. (2006): Despite slow catalysis and confused substrate specificity, all ribulose bisphosphate carboxylases may be nearly perfectly optimized. In: Proc. Natl. Acad. Sci. Bd. 103, S. 7246-7251. PMID 16641091

Siehe auch

Photosynthese, Dunkelreaktion, Calvinzyklus, Kohlendioxid-Fixierung, Ribulose-1,5-bisphosphat, Photorespiration.

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Rubisco aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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