Meine Merkliste
my.chemie.de  
Login  

Affinität (Biochemie)



Die Affinität ist in der Biochemie ein Maß für die Bindungsstärke zwischen den Bindungspartnern bei Protein-Ligand-Wechselwirkungen: Je höher die Affinität, desto größer die Assoziationskonstante, Ka (auch "Bindungskonstante" genannt).

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Gängigerweise wird heute allerdings das reziproke Maß, die Dissoziationskonstante, Kd gebraucht: je höher die Affinität eines Proteins zu seinem Liganden, desto niedriger die Dissoziationskonstante des Komplexes. Am Beispiel der Bildung/des Zerfalls eines Enzym-Substratkomplexes, [ES]


werden hier die Definitionen gemäß Massenwirkungsgesetz bzw. kinetischen Konstanten (Geschwindigkeitskonstanten k) aufgeführt:

Assoziationskonstante (Bindungskonstante) K_a = {[ES] \over [E] * [S] }        K_a = {k_1 \over k_{-1} }
Dissoziationskonstante K_d = {[E] * [S] \over [ES]}        K_d = {k_{-1} \over k_1}

In der Enzymkinetik wird gelegentlich Km, die Michaeliskonstante, als Maß für die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat angegeben. Dies hat in der Praxis eine gewisse Berechtigung, theoretisch sind die Dissoziationskonstante des ES-Komplexes Kd und die Michaeliskonstante jedoch streng zu unterscheiden. Die Michaeliskonstante hängt nach Briggs und Haldane auch von der Wechselzahl k2 ab und berechnet sich wie folgt:

K_m = {k_{-1} + k_{2} \over k_1}

Ein Rückschluss von Km auf Kd ist nur dann möglich wenn k_2 \ll k_{-1}. Diese Annahme ist nicht in jedem Fall angebracht, wurde aber ursprünglich von Leonor Michaelis und Maud Menten getroffen, um die Michaelis-Menten-Gleichung herzuleiten.

Siehe auch

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Affinität_(Biochemie) aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
Ihr Bowser ist nicht aktuell. Microsoft Internet Explorer 6.0 unterstützt einige Funktionen auf Chemie.DE nicht.