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Arginylierung



Arginylierung ist der Prozess, bei dem die Aminosäure Arginin an den N-terminalen Ende von Proteinen angehängt wird. Das Anhängen dieser Aminosäure erfolgt sehr spezifisch und ist eine posttranslationale Modifikation von Proteinen.

Weiteres empfehlenswertes Fachwissen

Der eigentliche Prozess der Arginylierung wird durch das Enzym Arg-transfer-RNA-Protein-Transferase (Ate1) katalysiert. Dabei wird ein Arginyl-Rest an ein N-terminalen Asparagin-, Glutamin- oder Cystein-Rest gekoppelt. Dieser Prozess vollzieht sich nach einer spezifischen Proteolyse, d.h. Enzyme spalten das ursprüngliche Protein, so dass ein Peptid mit diesen N-terminalem Aminosäuren entsteht (oftmals wird nur das initiale Methionin abgespalten). Der Ausfall des evolutionär gut konservierten Enzyms Ate1 führt bei Mäusen zu tödlichen Fehlentwicklungen im Embryo [1]. Arginylierung scheint somit eine wichtige Modifikation in Eukaryoten zu sein.

Die Funktion der Arginylierung selber ist noch nicht geklärt. So wird jedes fünfte Aktin-Monomer in Fibroblasten mit einer Arginylierung versehen, welches eine direkte Auswirkung auf die erhöhte Stabilität von Aktinfilamenten hat [2]. Bei anderen Proteinen wiederum scheint Arginylierung eher ein Degradationssignal für diese zu sein [3] [4].

Literatur

  1. Stöcker P: Arginylierung. Laborjournal 10/2006; S. 40
  2. Karakozova M, Kozak M, Wong CC, Bailey AO, Yates JR 3rd, Mogilner A, Zebroski H, Kashina A: Arginylation of beta-actin regulates actin cytoskeleton and cell motility. Science 2006; 313(5784): 192-6. PMID 16794040
  3. Bohley P, Kopitz J, Adam G, Rist B, von Appen F, Urban S: Post-translational arginylation and intracellular proteolysis. Biomed Biochim Acta. 1991; 50(4-6):343-6. PMID 1801699
  4. Davydov IV, Varshavsky A: RGS4 is arginylated and degraded by the N-end rule pathway in vitro. J Biol Chem. 2000; 275(30):22931-41. PMID 10783390
 
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