Glucose-Oxidase

Glucose-Oxidase (auch Glukose-Oxidase) ist ein Enzym, das die sauerstoff-abhängige Oxidation am C1-Kohlenstoffatom des Zuckers Glucose katalysiert.

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Das Dimere Flavoenzym setzt die Glucose und den Sauerstoff zu Gluconolacton und Wasserstoffperoxid um. Es kommt in Pilzen, wie den Weißfäulepilzen Aspergillus niger und Penicillium amagasakiense vor. Die Kristallstruktur des Enzyms aus diesen beiden Pilzen wurde mit Röntgenkristallographie bestimmt. Die Molekülmasse beträgt 120 kDa.

Nach Bindung der Glucose an das Enzym erfolgt der Elektronentransfer auf das am Enzym gebundene FAD, was zu FADH₂ reduziert wird. Das Gluconolacton wird freigesetzt, es kann spontan oder enzymatisch zu Gluconsäure hydrolysiert werden. In einem zweiten Schritt wird molekularer Sauerstoff an das Isoalloxazin-Ringsystem des FAD addiert und das Hydroperoxid dann als Wasserstoffperoxid freigesetzt. Molekularer Sauerstoff ist der natürliche Elektronenakzeptor, das Enzym kann aber mit einer Reihe künstlicher Akzeptoren arbeiten.

Das Enzym hat große Bedeutung in der Bestimmung von Glucose mit dem GOD-Test. Es wird auch häufiger als Modellenzym für elektronische Mini-Enzymbiosensoren verwendet, dabei wird das Enzym auf eine Metallfläche aufgebracht und kann die Elektronen der von ihm katalysierten Redoxreaktion weiterleiten.

Siehe auch

• Glukose-Oxidase-Test