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Phosphorylase-Kinase



Phosphorylase-Kinase (EC 2.7.11.19) ist ein Enzym, eine Serin/Threonin-spezifische Proteinkinase, die die Glykogen-Phosphorylase phoshoryliert und damit aktiviert. Dadurch spielt sie im kaskadenförmigen Aktivierungsmechanismus des Glykogenabbaus eine zentrale Rolle. Sie ist die erste Serin/Threonin-Kinase, die im Jahre 1959 von Edwin Gerhard Krebs und seinen Mitarbeitern entdeckt wurde.

Inhaltsverzeichnis

Aufbau

Die Phophorylase-Kinase ist mit einer Masse von 1200 Dalton ein sehr großes Protein. Sie besitzt vier Untereinheiten, im Skelettmuskel liegt eine Untereinheitenstruktur von (αβγδ)4 vor. Dabei besitzt die β-Untereinheit eine katalytische Aktivität, die anderen Untereinheiten erfüllen regulatorische Funktionen.

Regulation

  Das Enzym wird durch zwei Prozesse reguliert: durch reversible Phosphorylierung und durch allosterische Regulation.

Beim erstern spielt die Proteinkinase A (PKA) eine entscheidende Rolle. Diese überträgt eine Phosphatgruppe auf die β-Untereinheit der zunächst schwach aktiven Phophorylase-Kinase. Dies hat zur Folge, dass das Aktivitätslevel der Kinase gesteigert wird. Die PKA selbst wird von einer inaktiven Form durch einen second messenger, cAMP, aktiviert. Ein Grund für eine cAMP-Freisetzung ist das Vorhandensein mancher Hormone, z. B. Adrenalin.

Die Phoshorylase-Kinase kann aber auch in eine teilweise aktive Form durch einen erhöhten Ca2+-Spiegel aktiviert werden. Als Calciumsensor dient Calmodulin, das der δ-Untereinheit des Enzyms entspricht.

Wenn sowohl die β-Untereinheit der Phosphorylase-Kinase in einer phosphorylierten Form vorliegt als auch das Calmodulin in der δ-Untereinheit Calciumionen gebunden hat, ist das Enzym voll aktiv.

Funktion

  Der Glykogenabbau wird durch ein Hunger- oder Stresssignal über eine kaskadenförmige Signalübertragungsweg ausgelöst. Nach Binden des Hormons Adrenalin (Stresssignal) oder Glucagon (Hungersignal) wird cAMP als second messenger freigesetzt, welches wiederum die Proteinkinase A aktiviert. Wie oben beschrieben phosphoryliert dieses die Phosphorylase-Kinase. Letztere phosphoryliert im aktiverten Zustand die inaktive Glykogenphosphorylase, ein dimeres Enzym. Inaktiviert wird es auch als Phosphorylase b bezeichnet, nach Phoshorylierung wird es in eine aktive Form (Phoshporylase a) umgewandelt. Durch die aktivierte Glykogen-Phosphorylase kann Glykogen zu Glucose-1-Phosphat enzymatisch abgebaut werden und in weiteren Reaktionsschritten schließlich Glucose ins Blut abgegeben werden.

Damit nimmt die Phosphorylase-Kinase eine zentrale Rolle im Signaltransduktionsweg für den Glykogenabbau an.

Siehe auch

Literatur

  • Berg, Tymoczko, Stryer: Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003, ISBN 3827413036
 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Phosphorylase-Kinase aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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