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Albumin



Albumine gehören wie die Globuline zur Gruppe der globulären Proteine. Albumin sorgt im menschlichen Organismus vor allem für Aufrechterhaltung des kolloidosmotischen Drucks, ist aber auch in der Milch und in Eiern zu finden.

   

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Inhaltsverzeichnis

Eigenschaften

Albumine haben eine Molare Masse von 66.248 Da und sind von elliptischer Gestalt. Sie bestehen aus 584 Aminosäuren, wovon viele schwefelhaltig sind. Sie sind wasserlöslich, ihre Bindungskapazität für Wasser beträgt ca. 18 ml/g. Der isoelektrische Punkt liegt bei 4,6. Albumine sind Ampholyte, d. h. im Gegensatz zu anderen Kolloiden oder Kristalloiden können sie sowohl Anionen als auch Kationen reversibel binden.

Vorkommen

Menschlicher Organismus

  Durchschnittlich besitzt ein Mensch (70 kg) im gesunden Zustand 250–320 g Albumin. 40 % davon befinden sich innerhalb der Blutgefäße im Blutplasma gelöst, 60 % außerhalb der Gefäße im Gewebe. Außer den Albuminen befinden sich noch andere Proteine, die Globuline im Blut. Obwohl Albumine die kleinere Proteinsorte der beiden Plasmaproteine darstellen, sind sie mengenmäßig mit 60 % (3,5–4,5 g/dl) in der Überzahl, Globuline machen nur 40 % aus.

Die Synthese von Albumin erfolgt in der Leber mit einer durchschnittlichen Syntheserate von 0,2 g Albumin/kg Körpergewicht und Tag, der Abbau geht über die Niere, den Gastrointestinaltrakt und in den Gewebezellen der Leber vonstatten.

Tierische Produkte

Auch in der Milch (->Lactalbumin) sowie im Hühnereiweiß (->Ovalbumin) ist Albumin enthalten.

Funktionen

Aufrechterhaltung des kolloidosmotischen Druckes

Indem Albumin in den Blutgefäßen Wasser an sich bindet, verhindert es dessen Austritt in die Zellzwischenräume und somit ins Gewebe. Da Albumine für 80 Prozent des kolloidosmotischen Drucks des Plasmas verantwortlich sind, lässt ihr Mangel den Druck automatisch sinken und führt zu Ödemen (Wasseransammlungen im Gewebe).

Transport von wasserunlöslichen Substanzen im Blut

Hydrophobe Stoffe wie Fettsäuren, Bilirubin, Spurenelemente, bestimmte Vitamine, Hormone, Kationen (Mg2+, Ca2+) und Pharmaka könnten ohne Bindung an Albumine im Blut nicht transportiert werden. Bis zu 20-25 Bilirubin-Moleküle, 9 Stearinsäure-Moleküle oder 5 Salicylsäure-Moleküle kann ein einziges Albumin-Molekül reversibel an sich binden.

Beitrag zur Pufferkapazität des Blutes

Aufgrund ihrer ampholytischen Eigenschaften vermögen Albumine H+-Ionen sowohl aufzunehmen als auch abzugeben und können damit stabilisierend auf den pH-Wert des Blutes einwirken. Eine viel wichtigere Puffersubstanz als das Albumin (HAlbumin ↔ H+ + Albumin-) ist allerdings das Bikarbonat (H2CO3 ↔ H+ + HCO3-).

Störungen des Albumin-Haushaltes

Es wird in der Leber gebildet, was im Rahmen verschiedener Erkrankungen wichtig wird. Bei Leberzirrhose (z. B. aufgrund von chronischem Alkoholabusus) wird die Fähigkeit des Organs zur Synthese von Albumin eingeschränkt (Hypoalbuminämie), was aufgrund des verminderten kolloidosmotischen Druckes des Blutplasmas zu Ödemen und Aszites führt. Ähnlich verhält es sich bei chronischer Unterernährung, wie sie vor allem in Dritte-Welt-Ländern vorkommt, da auch durch die mangelnde Protein- und Aminosäurezufuhr die Albuminbildung vermindert ist, und das Serumalbumin neben anderen Proteinreserven, wie z. B. Muskelgewebe, abgebaut wird.

Siehe auch: Kwashiorkor.

Siehe auch

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Albumin aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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