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Immunglobulin D



Als Immunglobulin D (IgD) bezeichnet man ein Y-förmiges Antikörpermolekül, welches mit einer Konzentration von 0,03 mg/ml, das entspricht weniger als 1% der Serum-Immunoglobuline, im menschlichen Serum vorkommt. Seine genaue Funktion ist bisher noch unbekannt. In seiner freien Form wird es sehr rasch abgebaut.

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Der Antikörper ist ein Monomer (ein einzelnes Molekül), welches aus zwei langen, "schweren" Proteinketten (auch H-Ketten genannt [von englisch: heavy] ) und zwei kurzen, "leichten" Ketten (auch L-Ketten genannt [von englisch: light] ) besteht. Es hat die Form eines "Y". An den kurzen Enden des Y befinden sich die Bindungsstellen (Paratope), mit welchen sie an die Epitope der Antigene (Fremdkörper, zum Beispiel spezifische Oberflächenstrukturen von Bakterienzellen) binden können. In seiner Antikörperfunktion ist das IgD Bestandteil der B-Lymphozytenmembran.

Die molare Masse der H-Kette beträgt 69700 Dalton, das des gesamten Moleküls 160000 Dalton.

Der menschliche Körper bildet 5 Klassen von Immunglobulinen: Neben IgD auch IgA, IgM, IgG und IgE.

 
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