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Porin (Protein)



Porine sind porenformende Transmembranproteine in der äußeren Membran von gramnegativen Bakterien und Mitochondrien. Sie dienen dem Stoffaustausch durch die Membran hindurch.

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Es herrscht bei allen Porinen ein übereinstimmendes Konstruktionsprinzip vor: Sie bestehen aus einer Kette von 300 bis 420 Aminosäuren, die zu einem 16- oder 18-strängigen antiparallelen β-Fass gefaltet ist (ein Strang entspricht einem β-Faltblatt). Die Wandung der Pore ist sehr dünn; sie besitzt nur die Stärke von einer Aminosäure. Im Innern des Porins befindet sich eine Engstelle mit einigen ionisierbaren Aminosäuren, an der die Durchlasseigenschaften der Pore festgelegt werden.

Wenn man die Porine unterschiedlicher Arten untersucht, stellt man fest, dass sie sich in etlichen Strukturmerkmalen ähneln. Dies deutet auf Homologie und kann als Beleg dafür herangezogen werden, dass es sich bei den Porinen um sehr „konservative“ Proteine handelt, die sich im Verlauf der Evolution nur wenig verändert haben.

Mitochondriales Porin (Ø ~4 nm) liegt in der äußeren mitochondrialen Membran und ermöglicht die freie Diffusion von Molekülen bis etwa 600 Da. Es wird auch als VDAC (voltage dependend anion channel) bezeichnet, da es den geregelten Durchtritt von anionischen Molekülen wie Chlorid, Phosphat oder Nukleotiden erlaubt.

 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Porin_(Protein) aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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