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Laktatdehydrogenase



Lactatdehydrogenase
Synonyme

Milchsäuredehydrogenase; L(+)-nLDH; L-(+)-Lactatdehydrogenase; L-Milchsäuredehydrogenase; Lactatdehydrogenase NAD-abhängig; NAD-Lactatdehydrogenase

EC-Nummer

1.1.1.27

CAS-Nummer

9001-60-9

Kategorie Oxidoreduktase
Substrate Lactat + NAD+
Produkte Pyruvat + NADH + H+

Laktatdehydrogenase (LDH, EC 1.1.1.27) ist ein Enzym, welches die Oxidation von Laktat zu Pyruvat und die gleichzeitige Umwandlung von NAD+ zu NADH katalysiert. Diese Reaktion ist stark exergon (ΔG = –25 kJ/mol). Je nach pH-Wert wird die umgekehrte Reaktion, also die Reduktion von Pyruvat zu Laktat bevorzugt. LDH findet man in praktisch allen Zellen, gelöst im Zytoplasma. Bei höheren Tieren kommt LDH in freier Form auch in der Hämolymphe oder im Blut vor. Als klinischer Laborparameter zeigt es eine Gewebsschädigung an. Einige Organe, vor allem Leber und Herz, sind aufgrund eines Überschusses von NAD+ in der Lage Laktat zu Pyruvat zu oxidieren.

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Inhaltsverzeichnis

Isoformen

Im menschlichen Körper findet man fünf Isoenzyme der LDH. Jedes dieser Enzyme besteht aus vier Untereinheiten. Es existieren insgesamt zwei verschiedene Typen an UE, die H- und die M-Form, je nach Art der Zusammensetzung aus diesen zwei Typen ergeben sich fünf mögliche Kombinationen;

  • LDH-1 (4H) - im Herz
  • LDH-2 (3H1M) - im Lymphsystem
  • LDH-3 (2H2M) - in den Zellen der Lunge
  • LDH-4 (1H3M) - in den Nieren
  • LDH-5 (4M) - innerhalb der Leber und der Quergestreiften Muskulatur

Pathologie

Die Lactatdehydrogenase kommt in recht großer Konzentration im Blut vor und kann unter physiologischen Bedingungen eine Aktivität von bis zu 240 U/l haben. Steigt die LDH-Aktivität über diesen Wert, ist dies auf einen Zerfall von Zellen zurückzuführen. Man kann dann anhand der Bestimmung der LDH-Isoenzyme nachvollziehen, welches Organ höchstwahrscheinlich geschädigt ist. Innerhalb des Blutserums lassen sich alle Isoformen der LDH nachweisen, wobei LDH-2 überwiegt. Ein Übermaß an LDH-1 ist ein Indiz für einen kürzlich erfolgten Herzinfarkt.

Labordiagnostik

In der Labordiagnostik wird die Aktivität der LDH aus Plasma oder Serum gemessen. Vor allem bei hämatologischen Erkrankungen, bei Muskelerkrankungen und bei Leber- und Gallenwegserkrankungen kann dieser Test Aufschluss darüber geben, welche Schäden aufgetreten sind. Früher wurde die LDH-Aktivität auch bei Herzmuskelerkrankungen bestimmt, was heute dank neuerer Messgrößen (Troponine) nicht mehr notwendig ist.

Referenzbereich

Referenzbereich für Messungen bei 37°C nach IFCC

Alle <245 U/l

Interpretation

Da die LDH in allen Geweben vorkommt, kann man bei einem erhöhten LDH-Wert nur sagen, dass irgendwo eine Gewebeschädigung aufgetreten ist. Am häufigsten treten diese im Zusammenhang mit Erkrankungen der Leber, des Herzens, der Skelettmuskulatur oder des Blutes (Anämien, Hämolyse oder Mononukleose) auf.

Fehlerursachen

LDH ist auch in den roten Blutkörperchen (Erythrozyten) in großer Menge vorhanden. Deshalb kommt es auch zu falsch positiven Testergebnissen, weil man in hämolytischen Blutproben ebenfalls erhöhte LDH Werte findet. Die Hämolyse kann auch in vitro durch unkorrekte Lagerung, falsche Abnahme oder langen Transport der Blutproben auftreten.

siehe auch

Literatur

  • Neumeister, Besenthal, Liebrich: Klinikleitfaden Labordiagnostik, München/Jena, Urban&Fischer, 2003 ISBN 3-437-22231-7
  • Lothar Thomas: Labor und Diagnose, Frankfurt/Main, TH-Books , 2005 ISBN 3-980-52155-9
 
Dieser Artikel basiert auf dem Artikel Laktatdehydrogenase aus der freien Enzyklopädie Wikipedia und steht unter der GNU-Lizenz für freie Dokumentation. In der Wikipedia ist eine Liste der Autoren verfügbar.
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