Chemiker haben es nicht einfach: Für ihre Forschungen und
Synthesen brauchen sie oft
Moleküle, die sie erst mit
großem Aufwand herstellen müssen. Diese Mühen lassen sich aber gering halten, wenn natürliche
Enzyme ins Spiel
kommen. An der Universität Würzburg wollen Chemiker verstehen, wie diese biologischen Helfer funktionieren.
Der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Waldemar Adam am Institut für
Organische Chemie ist es in Kooperation mit Prof. Dr. Peter
Schreier vom Lehrstuhl für
Lebensmittelchemie vor einigen Jahren zum Beispiel gelungen, mit einem Enzym aus dem
Meerrettich
ein relativ einfaches Verfahren zur Herstellung von optisch aktiven Hydroperoxiden zu entwickeln. Diese Moleküle werden für
andere Synthesen als Sauerstoffspender benötigt und waren bisher nur schwer zu produzieren.
Enzyme sind biologisch aktive
Eiweißstoffe. In lebenden
Organismen machen sie Stoffwechselprozesse möglich, die ohne sie gar
nicht oder nur zögerlich ablaufen würden, zum Beispiel die Umwandlung von
Stärke zu
Zucker.
Für die Chemiker sind Enzyme deshalb so interessant, weil sie schon bei milden Reaktionsbedingungen, also zum Beispiel bei
Raumtemperatur, eine hohe Aktivität zeigen. Hinzu kommen eine gute
Umweltverträglichkeit und eine hervorragende
Selektivität.
Das heißt: Enzyme lassen nicht verschiedene und unerwünschte Reaktionen gleichzeitig ablaufen, sondern in der Regel nur eine
einzige, nämlich die erwünschte.
Prof. Adam: "Für die effiziente Nutzung von Enzymen in der organischen Synthese ist es allerdings unerlässlich, dass wir die
Arbeitsweise der Enzyme genau kennen." Die Forschungsgruppe des Würzburger Chemikers untersucht daher die von
Peroxidase-Enzymen bewerkstelligte
Oxidation von schwefelhaltigen Molekülen, den Sulfiden. Das Projekt wird von der
Volkswagen-Stiftung (Hannover) gefördert und in Kooperation mit Prof. Alicia Penenory von der National University of Cordoba
(
Argentinien) durchgeführt.
Als Enzyme verwenden die Wissenschaftler die
Meerrettichperoxidase, die Chloroperoxidase und so genannte
Cytochrom-P-450. Bei den Untersuchungen spielen sehr reaktive und kurzlebige
Schwefel-
Radikale eine Schlüsselrolle. Diese
entstehen, wenn einem schwefelhaltigen Molekül chemisch, photochemisch oder enzymatisch ein Elektron entzogen wird.
Verwendet man hierfür maßgeschneiderte
Schwefelverbindungen, dann reagieren die
Radikale zu genau definierten Produkten.
Deshalb können sie dabei helfen, den Verlauf einer enzymatischen Oxidation zu verstehen.
Bei der von Peroxidase-Enzymen durchgeführten Oxidation von Sulfiden sind zwei Reaktionswege möglich: Entweder überträgt
die Peroxidase ein Sauerstoffatom, das sie zuvor aus einer Sauerstoffquelle wie
Wasserstoffperoxid entnommen hat, direkt auf das
Sulfid. Oder aber es findet zunächst eine Elektronenübertragung aus dem Sulfid auf das Enzym statt und das hierbei gebildete
Schwefel-Radikal wird anschließend durch das Enzym in ein Sulfoxid umgewandelt.
Die Chemiker wollen bei diesem Projekt Erkenntnisse gewinnen, die sie dann für die Gestaltung effizienter Peroxidase- und
Oxidase-katalysierter
Oxidationen für die
Synthesechemie nutzen können.