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Corrin




Strukturformel
Allgemeines
Name Corrin
Andere Namen

CRN

Summenformel C19H22N4
CAS-Nummer 262-76-0 [1]
Kurzbeschreibung heterocyclisches Ringsystem
Eigenschaften
Molare Masse 306,405 g·mol−1
Aggregatzustand fest
Sicherheitshinweise
Gefahrstoffkennzeichnung
keine Gefahrensymbole
R- und S-Sätze R: keine R-Sätze
S: keine S-Sätze
MAK

kein Wert vergeben

Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Corrin ist ein heterocyclisches Ringsystem, verwandt mit dem Porphyrin-Ring im Hämoglobin. Er besteht aus vier reduzierten Pyrrol-Untereinheiten (Tetrapyrrol), die auf zwei gegenüberliegenden Seiten über je eine −C(CH3)= Methin-Brücke, auf einer Seite über eine −CH= Methin-Brücke und auf der letzten Seite direkt verbunden sind. Verglichen mit Porphyrin fehlt somit eine Methin-Brücke zwischen zwei Pyrrolen.

Die Corrin-Ringstruktur ist die zentrale Komponente im Cobalt-haltigen Vitamin B12 (Cyanocobalamin). Sie hat ähnliche Eigenschaften wie Porphyrin, ist jedoch

  • beweglicher,
  • nicht so eben wie Porphyrin und
  • verfügt aufgrund der einen fehlenden Methin-Brücke nicht über aromatische Eigenschaften.

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Inhaltsverzeichnis

Corrinoide

Verbindungen, die Corrin als Grundgerüst enthalten, werden Corrinoide genannt. Fast alle natürlichen, metallhaltigen Corrinoide enthalten ein zentrales Cobaltatom, wohingegen die verwandten Porphyrine verschiedene Metalle enthalten können (wie Platin, Nickel, Cobalt, Kupfer, Eisen, Zink und Magnesium). Aus phototrophen Bakterien wurden metallfreie Corrinoide isoliert. Corrinoide werden nur von Mikroorganismen produziert.

Biosynthese

Der Genus Propionibakterium synthetisiert verschiedene Corrinoide ausgehend von der Aminosäure Alanin. Diese wird zum Porphobilinogen (PBG) dimerisiert. Vier PGB-Einheiten werden zu verschiedenen Uroporphyrinogenen (UPG I, II, III) verknüpft, die mittels des Enzyms Uroporphyrinogen-III-Methyltransferase methyliert werden. Danach entsteht in einer Kette von ca. 30 Reaktionsschritten aus UPG ein biologisch aktives Corrinoid wie z.Bsp. das Cobalamin.[2] Viele höhere Lebewesen wie Wirbeltiere, einige Mollusken sowie wenige Crustaceen und Insekten synthetisieren auf einem ähnlichen Weg das strukturell verwandte, aber Eisen statt Cobalt enthaltende Hämoglobin; ihnen fehlt die Möglichkeit, die Methinbrücke zwischen den beiden in Corrinoiden direkt verbundenen Pyrrol-Untereinheiten zu entfernen.

Siehe auch

Quellen

  1. PubChem 6438343
  2. Lena I. Vorobjeva: Propionibacteria, S.161, Veröffentlicht 1999, Springer Verlag, ISBN 0792358848
 
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