Kanadisch-russisches Team entdeckt eine neue Klasse von "Biozeolithen"
Peptide als neue Klasse mikroporöser organischer Feststoffe
Katalysatoren, Mikro-Reaktionskammern, Speicher und Molekularsiebe bestehen häufig aus Feststoffen mit mikroskopischen Hohlräumen. Zwar bildet der Silikattyp der Zeolithe die wichtigste und vielseitigste Klasse poröser Materialien, aber poröse Gerüste sind nicht nur bei anorganischen Stoffen zu finden. Auch organische Materialien können von feinen Kanälen durchzogen sein. Ein kanadisch-russisches Team hat eine neue Klasse "Biozeolithe" entdeckt, die aus einfachen Peptiden bestehen.
Dmitry V. Soldatov, Igor L. Moudrakovski und John A. Ripmeester wählten für ihre Studien eine ganz einfache Eiweiß-Variante. Sie beschränkten sich auf zwei Proteinbausteine, die Aminosäuren Valin und Alanin, und verknüpften diese. Je nachdem welche Amino- an welche Säuregruppe gekuppelt wird, entstehen zwei verschiedene Dipeptide: Alanyl-Valin (AV) und Valyl-Alanin (VA). Beide kristallisieren zu mikroporösen Festkörpern.
Die Kristalle bestehen aus gewundenen Dipeptidketten, in deren Zentren jeweils ein offener Kanal entsteht. Diese Kanälchen sind nicht gerade, sondern in sich verdrillt. Das Besondere: Alle Kanäle sind in die selbe Richtung, nämlich rechts herum, verdrillt. Bild und Spiegelbild, das heißt hier rechts- und linksdrehende Wendel, sind nicht identisch.
Auch Aminosäuren sind chiral, die natürliche Spielart ist die "linke" Sorte - die im Fall der Dipeptid-Kristalle zu rechtshändig verdrillten Kanälen führt. Stoffe mit chiralen Kanälen sind nur schwer herstellbar, aber sehr begehrt, denn sie kommen als Mittel für die oft ausgesprochen schwierige Trennung der "rechten" und "linken" Varianten chiraler Moleküle in Frage.
Obwohl die AV- und die VA-Kristalle sehr ähnlich aufgebaut und dimensioniert sind, gibt es deutliche Unterschiede: Das Edelgas Xenon wird in VA-Kanälchen wesentlich stärker festgehalten als in AV-Poren. Grund scheint der minimal kleinere Porendurchmesser von VA-Kristallen zu sein: In den kleineren Hohlräumen ist die Wechselwirkung der Gasatome mit der Porenwand intensiver.
Die Entdeckung des kanadisch-russischen Forscherteams ist von großer praktischer Relevanz. Denn wenn man an die Vielfalt möglicher kleiner Peptide denkt, könnten künftig viele verschiedene Arten von porösen Biomaterialien hergestellt werden: Über Art, Anzahl und Reihenfolge der verknüpften Aminosäurebausteine könnten die Poreneigenschaften dieser "Biozeolithe" gezielt auf eine spezielle Anwendung zugeschnitten werden. Ungiftige Peptide sind dabei auch für biomedizinische Anwendungen geeignet.
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