Showtime für Photosynthese
Eine der wichtigsten chemischen Reaktionen der Natur wird jetzt in einem bahnbrechenden "molekularen Film" festgehalten
Mit Hilfe einer einzigartigen Kombination aus Bildgebung im Nanomaßstab und chemischer Analyse hat ein internationales Forscherteam einen entscheidenden Schritt im molekularen Mechanismus hinter der Wasserspaltungsreaktion der Photosynthese aufgedeckt, eine Erkenntnis, die bei der Entwicklung von Technologien für erneuerbare Energien hilfreich sein könnte.
Greg Stewart/SLAC National Accelerator Laboratory
"Leben hängt von dem Sauerstoff ab, den Pflanzen und Algen aus dem Wasser spalten; wie sie das machen, ist immer noch ein Rätsel, aber Wissenschaftler, darunter auch unser Team, schälen langsam die Schichten ab, um zur Antwort zu gelangen", sagte Vittal K. Yachandra, Mitautorin einer neuen Studie, die in PNAS veröffentlicht wurde, und leitende Chemikerin am Lawrence Berkeley Laboratory (Berkeley Lab) des Department of Energy (DOE). "Wenn wir diesen Schritt der natürlichen Photosynthese verstehen könnten, wäre es uns möglich, diese Konstruktionsprinzipien für den Bau künstlicher photosynthetischer Systeme zu nutzen, die aus Sonnenlicht und Wasser saubere und erneuerbare Energie erzeugen.
Mit einem Instrument, das das Team entworfen und hergestellt hat, analysierten sie photosynthetische Proteine sowohl mit Röntgenkristallographie als auch mit Röntgenemissionsspektroskopie. Dieser duale Ansatz, den das Team Pionierarbeit leistete und in den letzten 10 Jahren verfeinert hat, generiert chemische und Proteinstrukturinformationen aus derselben Probe zur gleichen Zeit. Die Bildgebung wurde mit dem Freie-Elektronen-Röntgenlaser (XFEL) am LCLS am SLAC National Laboratory und am SACLA in Japan durchgeführt.
"Mit dieser Technik erhalten wir ein Gesamtbild davon, wie sich die gesamte Proteinstruktur dynamisch verändert, und wir sehen die chemischen Feinheiten, die am Reaktionsort auftreten", sagte die mitführende Autorin Junko Yano, eine leitende Chemikerin und leitende Wissenschaftlerin in der Abteilung Molekulare Biophysik und integrierte Bildgebung (Molecular Biophysics and Integrated Bioimaging, MBIB) des Berkeley Labors. "Der Freie-Elektronen-Röntgenlaser erzeugt extrem helle, kurze Ausbrüche von Röntgenstrahlen, die es uns ermöglichen, ein Protein nicht nur bei Raumtemperatur zu analysieren, so wie diese Reaktionen in der Natur ablaufen, sondern auch verschiedene Momente auf der Reaktionszeitskala einzufangen".
Herkömmliche Kristallographie-Methoden erfordern oft das Einfrieren der Probenproteine; folglich können sie nur Momentaufnahmen von statischen Proteinen erzeugen. Diese Einschränkung erschwert es den Wissenschaftlern, das tatsächliche Verhalten von Proteinen in lebenden Organismen in den Griff zu bekommen, da die Moleküle bei chemischen Reaktionen zwischen verschiedenen physikalischen Zuständen morphen.
"Die Wasserspaltungsreaktion bei der Photosynthese ist ein zyklischer Prozess, der vier Photonen und Zyklen zwischen vier stabilen 'Zuständen' benötigt", sagte Yano. Früher konnten wir nur Bilder von diesen vier Zuständen machen", so Yano. Aber indem wir mehrere Schnappschüsse in der Zeit machen, können wir jetzt visualisieren, wie ein Zustand in den anderen übergeht.
"Wir haben sehr schön gesehen, wie sich die Struktur Schritt für Schritt verändert, wenn sie von einem Staat in den nächsten übergeht", sagte Jan F. Kern, MBIB-Chemiker und Co-Autor. "Es ist ziemlich spannend, weil wir die 'Ursache und Wirkung' und die Rolle sehen können, die jedes sich bewegende Atom bei diesem Übergang spielt.
Nicholas K. Sauter, Co-Autor und MBIB-Computational Senior Scientist, fügte hinzu: "Im Wesentlichen versuchen wir, einen 'Film' einer chemischen Reaktion zu drehen. Wir haben große Fortschritte gemacht, um an diesen Punkt zu gelangen, sowohl was unsere Technologie als auch unsere computergestützten Analysen betrifft. Die Arbeit unseres Co-Autors Paul Adams und anderer Mitarbeiter der MBIB war entscheidend für die Interpretation der XFEL- und Röntgendaten. Aber wir müssen noch die anderen Bilder bekommen, um zu sehen, wie die Reaktion abgeschlossen wird und das Enzym für den nächsten Zyklus bereit ist".
Die Forscher des Berkeley-Labors hoffen, das Projekt fortsetzen zu können, sobald die vielen Forschungsstandorte, auf die sich das gesamte internationale Team stützt - in den USA, Japan, der Schweiz und Südkorea - nach der COVID-19-Pandemie normal funktionieren.
Kern schloss mit der Bemerkung, dass der in diesem Beitrag vorgestellte technologische Meilenstein in hohem Maße von der vielfältigen Expertise der Autoren von den Universitäten SLAC, Uppsala und Umeå in Schweden, der Humboldt-Universität in Deutschland und von den Fähigkeiten von fünf Nutzereinrichtungen des DOE Office of Science profitierte: der Stanford Synchrotron Radiation Lightsource und LCLS an der Stanford University sowie der Advanced Light Source, dem Energy Sciences Network und dem National Energy Research Scientific Computing Center am Berkeley Lab.
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