08.02.2011 - Max-Planck-Institut für medizinische Forschung

Röntgenlaser durchleuchtet biologische Nanostrukturen

Der Wissenschaft bietet sich künftig eine neue Sicht auf die biologische Nanowelt. Zwei Teams, an denen Max-Planck-Forscher der Advanced Study Group stark beteiligt waren, haben zum ersten Mal Strukturen biologischer Proben mit dem Röntgen-Freie-Elektronen-Laser „LINAC Coherent Light Source“ am SLAC National Accelerator Laboratory in Stanford untersucht. Zum einen haben sie Nanokristalle eines Proteins durchleuchtet, das an der Fotosynthese beteiligt ist, zum anderen einzelne Viren, die Amöben infizieren. Mit den beiden Studien belegen sie, dass sich der extrem energiereiche und intensive Röntgenlaser prinzipiell eignet, um biologische Strukturen aufzuklären, die sich mit den herkömmlichen Methoden nicht entschlüsseln lassen.

In dem Wissen, das Forscher von den biochemischen Prozessen im menschlichen Körper gesammelt haben, klaffen noch große Lücken. Vor allem von Membranproteinen, die rund 60 Prozent der Angriffspunkte für Medikamente bilden, kennen sie nur wenige. Damit fehlt ihnen eine wichtige Voraussetzung, um deren biochemische Rolle etwa bei der Entstehung von Krankheiten zu verstehen und neue Arzneimittel zu entwickeln. Das könnte sich nun ändern. In zwei Untersuchungen mit der LINAC Coherent Light Source (LCLS), dem weltweit ersten Röntgen-Freie-Elektronen-Laser (Röntgen-FEL) schaffen Wissenschaftler nämlich neue Möglichkeiten, um die Struktur von Proteinen und anderen biologischen Proben zu bestimmen, die sich herkömmlichen Strukturanalysen entziehen. Um solche Studien zu ermöglichen, haben Mitglieder der Advanced Study Group (ASG), in der sich Wissenschaftler von acht Max-Planck-Instituten zusammengeschlossen haben, neuartige Instrumente entwickelt.

Unter Leitung von Henry Chapman, der am Center for Free-Electron Laser Science (CFEL) am DESY in Hamburg forscht, sowie von Petra Fromme und John Spence von der Arizona State University haben die Forscher erstmals die Struktur eines Proteins anhand von Kristallen bestimmt, die zwischen 200 Nanometer und zwei Mikrometer groß sind. Für die herkömmliche Strukturanalyse verwenden Forscher in der Regel Kristalle von mehreren hundert Mikrometern Kantenlänge, die sie aber oft nur unter jahrelangen Mühen züchten können – wenn überhaupt.

Die Größe der Proben ist deshalb entscheidend, weil die Strukturanalyse von Proteinen einer einfachen Rechnung folgt: Aus großen Kristallen lassen sich auch mit der Röntgenstrahlung herkömmlicher Quellen Strukturinformationen gewinnen. Um aus nanoskopischen Kristallen die gleiche Information herauszukitzeln, benötigen die Forscher Röntgenlicht, das milliardenfach intensiver ist als die Strahlung herkömmlicher Quellen. Genau die gibt es jetzt mit dem Röntgen-FEL.

„Unsere Experimente mit dem Röntgen-FEL bereiten den Weg zur Nano-Kristallografie und werden es in absehbarer Zeit erlauben, auch routinemäßig Mikro-Kristalle zu untersuchen, die zwar zuhauf auftreten, sich aber, wenn überhaupt, nur sehr schwer analysieren lassen “, sagt Ilme Schlichting, Direktorin am Max-Planck-Institut für medizinische Forschung in Heidelberg. „Die Studien zeigen vor allem, dass bei den verwendeten Laserpulsen noch brauchbare Signale entstehen, bevor es zum globalen Strahlenschaden an den Proben kommt.“ Die Pulse des Röntgenlasers blitzen nämlich so intensiv auf, dass sie nicht nur aus winzigen Proben Strukturinformationen herauskitzeln. Sie zerstören die Probe gleichzeitig auch.

Besonders große und schnelle Röntgendetektoren ermöglichen die Messungen

Als Wissenschaftler das Konzept für Untersuchungen mit dem Röngten-FEL entwickelten, hatten sie jedoch berechnet, dass eine Probe dann Details über ihre Struktur verraten sollte, wenn die Pulse des Lasers so kurz sind, dass sie die Probe passieren, bevor diese im Röntgenlicht zerplatzt. Das haben die aktuellen Studien nun belegt, und zwar auch für einzelne Viren. In einer zweiten Arbeit haben Wissenschaftler um Janos Hajdu von der Universität im schwedischen Uppsala nämlich einzelne Mimiviren – Viren, die Amöben befallen – in den Strahl des Röntgenlasers geschossen und auf diese Weise die äußere Struktur des Virus bestimmt.

„Bei den Experimenten haben wir festgestellt, dass selbst Pulse von 70 Femtosekunden Dauer noch eine Auflösung von weniger als einem Nanometer liefern“, sagt Ilme Schlichting. 70 Femtosekunden – eine Femtosekunde entspricht dem Millionstel Bruchteil einer Milliardstel Sekunde – hielten die Wissenschaftler eigentlich für zu lang, als dass eine Probe noch Strukturinformation preisgeben könnte, ehe sie explodiert.

„Die Messungen an den mikroskopischen Partikeln hat erst das CAMP Instrument möglich gemacht“, sagt Joachim Ullrich, Direktor am Max-Planck-Institut für Kernphysik in Heidelberg. CAMP steht für CFEL ASG Multi Purpose. Das Instrument erlaubt besonders schnelle und präzise Messungen der gestreuten Röntgensignale. Entwickelt haben es die Mitglieder der ASG, zu denen neben Forschern der Max-Planck-Institute für Kernphysik sowie medizinische Forschung auch Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für extraterrestrische Physik und des MPI Halbleiterlabors gehören.

„Herzstück der Apparatur sind die weltweit größten und schnellsten Röntgen-CCD-Chips, die Energie und Intensität des gestreuten Lichts messen“, sagt Lothar Strüder, der die Chips mit seinen Kollegen des MPI Halbleiterlabors gebaut hat. Diese Chips, jeder so groß wie eine Kinderhand, lassen sich 200 Mal pro Sekunde auslesen – schneller als der Röntgenlaser seine Pulse abfeuert. Neben dem Röntgenlicht fangen die Detektoren des CAMP Instruments auch die Bruchstücke auf, in die eine Probe nach dem Röntgenbeschuss zerfällt. Diese geben den Forschern Hinweise, wie die Proben zerstört werden.

„Mit Hilfe der Erkenntnisse, die wir über die Zerstörungsprozesse gewinnen, versuchen wir die Proben künftig möglichst gut vor der zerstörerischen Kraft des Lasers zu schützen“, sagt Joachim Ullrich. Damit umreißt er einen der Schritte, mit dem die Forscher die Untersuchungen am Röntgen-FEL optimieren wollen. In den nächsten Untersuchungen werden sie zudem die Pulse des Lasers weiter verkürzen und ihre Intensität zugleich erhöhen. „Wir sind sicher, dass wir auf diese Weise die notwendige Auflösung erreichen können, um bislang unbekannte biologische Strukturen zu enthüllen“, sagt Ilme Schlichting: „Damit öffnen wir ein neues Fenster zur biologischen Nanowelt.“

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