Alleskleber für Feuchtes: Einbau von DOPA in künstliche Muschelkleber-Proteine

22.09.2014 - Korea, Dem. Volksrep. (Nordkorea)

Muscheln können es, wir konnten es bisher noch nicht: Kleben unter Wasser. Ein Team aus koreanischen, indischen und kanadischen Forschern stellt in der Zeitschrift Angewandte Chemie nun eine neue Methode vor, mit deren Hilfe sich die klebenden Muschelproteine gut nachbauen lassen. Schlüssel zum Erfolg war die „Täuschung“ eines bakteriellen Enzyms, das den Einbau der für die Klebewirkung ausschlaggebenden Aminosäure DOPA nun möglich macht.

Das Kleben feuchter Oberflächen oder gar unter Wasser ist noch immer eine große Herausforderung. Muscheln dagegen beherrschen diese Übung aus dem Effeff: Ob Metall-Schiffsrumpf, ob Holzpfosten, ob Stein, ob Kunststoff-Boje – Muscheln kleben so gut wie überall bombenfest. Wie nützlich wäre es, wenn uns das auch gelänge. So ließen sich z. B. Leckagen in Unterwasser-Pipelines einfach abdichten oder Wunden nach einer Operation verschließen.

Aus Muscheln lässt sich der Alleskleber für Feuchtes leider nicht in ausreichender Menge isolieren. Eine biotechnologische Herstellung der klebenden Muschelproteine in Bakterienkulturen gelang bisher ebensowenig. Hauptproblem war, dass sich eine für die Klebewirkung ganz wichtige, in hoher Menge im Muschelkleber enthaltene Aminosäure nicht einbauen ließ: Dihydroxyphenylalanin (DOPA), eine modifizierte Form der Aminosäure Tyrosin. Muscheln wandeln Tyrosingruppen in ihren Klebeproteinen einfach in DOPA um – Bakterien sind dazu nicht in der Lage.

DOPA kommt jedoch eine Schlüsselrolle zu, denn sie vernetzt den Kleber, kann fest an anorganische Oxide im Gestein binden und bildet Wasserstoffbrückenbindungen zu diversen Materialien. Unter Bindung mehrwertiger Metallionen des Meerwassers, z.B. Eisenionen, verleiht sie dem Muschelkleber selbstheilende Eigenschaften.

Forscher der koreanischen Forschungseinrichtungen Pohang University of Science and Technology (POSTECH) und der Chungnam National University in Korea, des Central Leather Research Institute in Indien sowie der University of Alberta (Kanada) haben es nun geschafft, Bakterienkulturen doch dazu zu bringen, DOPA einzubauen, indem sie ein Enzym „überlisteten“.

Das Team um Hyung Joon Cha versuchte eine andere Methode, um DOPA einzubauen: Anstatt Tyrosin nach der Proteinsynthese in DOPA umzuwandeln, probierten sie, DOPA stattdessen während der Proteinsynthese direkt einbauen zu lassen. Bei der Proteinsynthese beladen aminosäurespezifische Enzyme ebenso aminosäurespezifische Transfermoleküle (tRNAs) mit der entsprechenden Aminosäure. Die tRNA erkennt den genetischen Code für seine Aminosäure und liefert diese an, sodass sie in die wachsende Protein-Kette eingebaut werden kann. Der bakterielle Beladungsspezialist für Tyrosin nimmt die Dinge aber nicht ganz so genau: Ist kein Tyrosin vorhanden, akzeptiert er auch DOPA. Die Wissenschaftler entfernten also Tyrosin aus dem Kulturmedium und fügten DOPA zu.

So erhielten sie ein Protein mit hoher DOPA-Konzentration, das eine Haftung an verschiedenen Oberflächen im Trockenen und unter Wasser zeigte, die der natürlicher Muschelkleber nahekommt.

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